Purificação e caracterização bioquímica de três proteases presentes nas peçonhas de Bothrops alternatus e Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 e bmoo-f

Purification and biochemical characterization of three proteases present in the venoms of Bothrops alternatus and Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 and bmoo-f

dc.contributorOliveira, Fábio de
dc.contributorBrandeburgo, Maria Inês Homsi
dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/6716907588579620
dc.contributorOliveira, Fábio de
dc.contributorGiglio, José Roberto
dc.creatorCosta, Júnia de Oliveira
dc.date2020-09-04T16:06:50Z
dc.date2020-09-04T16:06:50Z
dc.date2004
dc.date.accessioned2023-09-28T20:56:22Z
dc.date.available2023-09-28T20:56:22Z
dc.identifierCOSTA, Júnia de Oliveira. Purificação e caracterização bioquímica de três proteases presentes nas peçonhas de Bothrops alternatus e Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 e bmoo-f. 2004. 96 f. Dissertação (Mestrado em Genética e Bioquímica) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2020. Disponível em: http://doi.org/10.14393/ufu.di.2004.65
dc.identifierhttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/29829
dc.identifierhttp://doi.org/10.14393/ufu.di.2004.65
dc.identifier.urihttps://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/9061108
dc.descriptionThis work describes the purification and partial biochemical characterization of two proteases from Bothrops alternatus venoms (Balt-F1 and Balt-F2) and one from Bothrops moojeni (Bmoo-F). The enzymes were purified on chromatographic columns containing the DEAE Sephacel, Sephadex G-75 and Heparin-Agarose resins. The apparent molecular weight analyzed in SDS-PAGE under reducing conditions, showed homogeneous bands of 26,200, 29,900 and 24,800, respectively. All enzymes hydrolyzed bovine fibrinogen A-a and B-p chains. Balt-F1 did not show coagulating and defibrinogenating activities. The enzymes Balt-F2 and Bmoo-F, when injected i.p. made the blood of mice uncoagulable. The inhibition of proteolytic activity on bovine fibrinogen from the enzymes Balt-F1, Balt-F2 and Bmoo-F by metal ion chelating agents, allows them to be classified as metalloproteases.
dc.descriptionDissertação (Mestrado)
dc.descriptionEste trabalho descreve a purificação e a caracterização bioquímica parcial de duas proteases das peçonhas de Bothrops alternatus (Balt-F1 e Balt-F2) e uma de Bothrops moojeni (Bmoo-F). As enzimas foram purificadas em colunas cromatográficas contendo as resinas DEAE Sephacel, Sephadex G-75 e Heparina-Agarose. O peso molecular aparente analisado em SDS-PAGE sob condições redutoras, mostrou bandas homogêneas de 26.200, 29.900 e 24.800, respectivamente. Todas as enzimas hidrolisaram as cadeias A-a e B-p do fibrinogênio bovino. A Balt-F1 não apresentou atividades coagulante e desfibrinogenante. As enzimas Balt-F2 e Bmoo-F, quando injetadas i.p. tornaram o sangue de camundongos incoagulável. A inibição da atividade proteolítica sobre o fibrinogênio bovino das enzimas Balt-F1, Balt-F2 e Bmoo-F por agentes quelantes de íons metálicos, permite classificá-las como metaloproteases.
dc.formatapplication/pdf
dc.languagepor
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândia
dc.publisherBrasil
dc.publisherPrograma de Pós-graduação em Genética e Bioquímica
dc.rightsAcesso Aberto
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/us/
dc.subjectBioquímica
dc.subjectEnzimas
dc.subjectBothrops alternatus
dc.subjectBothrops moojeni
dc.subjectCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICA
dc.subjectBothrops
dc.subjectEnzimas proteolíticas
dc.titlePurificação e caracterização bioquímica de três proteases presentes nas peçonhas de Bothrops alternatus e Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 e bmoo-f
dc.titlePurification and biochemical characterization of three proteases present in the venoms of Bothrops alternatus and Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 and bmoo-f
dc.typeDissertação


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