En este estudio se realizó la caracterización parcial de los extractos enzimáticos de frutos de Bromelia pinguin basado en su actividad coagulante de la leche, actividad caseinolítica y su inhibición con el uso de inhibidores específicos. Los extractos enzimáticos crudos mostraron una máxima actividad coagulante de la leche entre 65-85ºC, correspondiente a 3.99 unidades Soxhlet·mL-1. Esto indica que 1 mL del extracto enzimático fue suficiente para coagular 400 mL de leche en los primeros 40 min. El efecto del pH, estudios de inhibición y análisis por zimografía indican que la actividad caseinolítica se debe a la presencia de diferentes proteasas tipo cisteína y serina. El análisis por SDS-PAGE evidenció que las proteasas presentes en el extracto hidrolizan preferentemente la fracción κ-caseína durante los primeros 30 minutos, obteniéndose un perfil hidrolítico similar al que se obtiene cuando se utiliza la enzima comercial quimosina; no obstante se observa que después de este tiempo de incubación otras caseínas también fueron susceptibles a la acción proteolítica. Bajo condiciones convencionales de coagulación, las proteasas tipo cisteína y serina presentes en el extracto de B. pinguin contribuyeron en mayor grado al proceso de coagulación. Bromelia pinguin representa una opción atractiva como fuente de proteasas para su aprovechamiento y aplicación en procesos biotecnológicos que requieren el uso de proteasas.