Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação)ATPases são enzimas que hidrolisam o ATP, liberando energia para realização de diversos trabalhos celulares. Buscamos caracterizar uma fração enriquecida em atividade ATPásica obtida de glândula parótida de rato. O homogeneizado de glândulas foi centrifugado a 40.000840’ e o sobrenadante congelado a -20 °C. Após descongelamento, a fração foi novamente centrifugada nas mesmas condições, sendo o precipitado resultante homogeneizado em tampão contendo NaCI 0,5 M e centrifugado nessas condições. A fração precipitada apresentou alta atividade Mg2+-ATPásica (fração ATPase). Verificamos em gel SDS-PAGE dois polipeptídeos principais, um com —205 kDa e outro de —45 kDa. Nossa fração apresentou uma baixa atividade K+/EDTA-ATPásica e atividade Ca2-ATPásica similar à Mg2+-ATPásica. Não foi observada estimulação por Ca2+ nem por Ca2+/Calmodulina. inibidores de ATPases como vanadato, fluoreto de alumínio e azida não apresentaram substancial alteração na atividade Mg2+-ATPasica da fração. Contudo, Triton X-100 inibiu totalmente a atividade de nossa fração ATPase. Verificamos que a fração hidrolisa tanto ATP quanto GTP e possui atividade ADPásica cerca de metade da ATPásica. Esses resultados sugerem a ausência de miosinas, cinesinas e dincinas, podendo tratar-se de uma E- NTPase.