Trabalho de Conclusão de Curso
Estudo da estabilidade estrutural em solução aquosa da enzima Acetolactato Sintase (ALS) utilizando Dinâmica Molecular
Registro en:
PAULA, Guilherme Augusto Pinheiro. Estudo da estabilidade estrutural em solução aquosa da enzima Acetolactato Sintase (ALS) utilizando Dinâmica Molecular. 2019 40f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Química Industrial) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2019.
Autor
Paula, Guilherme Augusto Pinheiro de
Institución
Resumen
This undergraduate thesis aims to study the enzymatic dimer structure of the enzyme
Acetolactate Synthase (ALS) and its structural conformation with the presence and absence
of its cofactors: Flavin adenine dinucleotide (FAD) and Thiamine pyrophosphate (TPP),
whose according to the literature has the function of assist the stability of the enzyme and
also a role in the enzymatic process. In order to shed light to these answers, atomistic
Molecular Dynamics simulations, in the ensemble NPT, were carried in aqueous solution, to
obtain knowledge enough to make a nanobiosensor with atomic microscopy force (AFM).
The results showed that the cofactors FAD and TPP do not affect significantly the enzyme
conformation on the hydrogen bond pattern of the system. FAPEMIG - Fundação de Amparo a Pesquisa do Estado de Minas Gerais Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação) Esse trabalho tem como objetivo estudar a estrutura enzimática do dímero da
enzima Acetolactato Sintase (ALS) e sua conformação estrutural com a presença e
ausência de seus cofatores Dinucleótido de flavina e adenina (FAD) e a Tiamina pirofosfato
(TPP), que segundo algumas literaturas tem a função de auxiliar na estabilidade da enzima
e também como auxílio no processo enzimático realizado pela mesma. Para isso foram
realizados simulações atomísticas de Dinâmica Molecular em solução aquosa no ensemble
NPT, para se obter conhecimento de sua estabilidade na montagem de um nanobiossensor
utilizando microscopia de força atômica (AFM). Os resultados mostraram que os cofatores
FAD e TPP pouco afetam na conformação da enzima e no padrão do número de ligações
de hidrogênio do sistema.