Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro (FAPERJ)As proteínas quinases são enzimas responsáveis pela catálise de reações por fosforilação de proteínas. A fosforilação de resíduos de aminoácidos de proteínas é responsável por vários estímulos extracelulares e intracelulares. As quinases são conhecidas como a maior família de proteínas em eucariotos, sendo chave central da comunicação no controle intracelular, regulação e transdução de sinais. Todas as proteínas quinases têm um domínio catalítico que contém uma fenda onde uma molécula de ATP se liga e, no planejamento de fármacos, moléculas que bloqueiam o sítio de ligação de ATP são promissoras. Um alvo recente no contexto da modulação da resposta inflamatória é a IRAK-4 que está envolvida na cascata downstream sendo responsável pela produção de citocinas proinflamatórias e pela expressão de moléculas coestimulatórias. Várias classes de inibidores de IRAK-4 têm sido relatadas na literatura, visando à terapia de doenças autoimunes e inflamatórias. Alguns inibidores de quinases obtidos de produtos naturais marinhos são conhecidos, sendo um deles o ácido atomárico. Alguns metabólitos de Laurencia apresentam atividades antibacteriana e citotóxica, principalmente. Esse projeto visa à modelagem molecular da IRAK-4 e a triagem virtual como ferramenta na descoberta e no planejamento racional de substâncias inovadoras de origem sintética e obtidas de produtos naturais marinhos. Como resultado se tem a análise do complexo ligante-proteína através do redocking do T12, análise da melhor função de pontuação por gráficos de dispersão e análise das interações intermoleculares entre a IRAK-4 e metabólitos das algas do gênero Laurencia que foram utilizados. Em conclusão, este estudo sugere que as melhores funções para serem utilizadas em um docking molecular com a proteína quinase IRAK-4 são a ChemPLP e ChemScore e nem sempre o maior score que é gerado pelo programa GOLD é de fato o melhor complexo proteína-ligante do estudo.