Papel del glutamato 83 y la arginina 85 de EcFtsz en la formación y el anclaje del anillo Z en el sitio de la división celular

Abstract

FtsZ y ZipA son proteínas que forman parte del divisoma de Escherichia coti, complejo proteico que se forma en el sitio de la división celular. La maduración del divisoma requiere del ensamblaje del proto-anillo, compuesto por el anillo Z, ZipA y FtsA, seguido del reclutamiento de al menos g proteínas, la mayoría de ellas relacionadas con la sintesis de mureina. Se piensa que el anillo Z está compuesto por varios polimeros de EcFtsZ y que se ancla a la membrana citoplasmática por ZipA. ln vitro, E cFtsz, en presencia de GTP, polimeriza en protofilamentos y filamentos dobles que se estabilizan por interacciones longitudinales y laterales. Se postulan dos modelos para explicar cómo ocurrirían las interacciones laterales. Primero, la superficie del dominio amino de dos protofilamentos interactuaría paralelamente para formar los filamentos dobles, y estos, a su vez, se asociarian en forma antiparalela a través de las superficie del dominio carboxilo para formar las láminas. Segundo, la predicción in silico plantea una ¡nteracción paralela entre las superficies del dominio amino de un protofilamento y la del dominio carboxilo de otro, para formar las láminas. La ausencia de un único modelo de interacciones laterales y la escasa evidencia de la importancia de las interacciones laterales en el ensamblaje del anillo Z, ha mantenido velado el mecanismo de formación y la dinámica del anillo Z. En esta tesis se utilizó EcFtsZ con las mutaciones puntuales E83Q y R85Q localizadas en la hélice H3 de la superficie lateral del dominio amino, como herramienta