Expresión heteróloga y caracterización de una nueva superóxido dismutasa altamente termoestable de Geobacillus wiegelii GWE1

Abstract

Las Superóxido dismutasas (SODs) son metaloenzimas, oxidorreductasas, responsables de la detoxificación del radical superóxido en los organismos, generando protección contra las especies reactivas de oxígeno (ROS por sus siglas en inglés, reactive oxygen species) y el daño generado por estrés oxidativo. Las SODs tienen múltiples aplicaciones en la industria farmacéutica y cosmética y en procesos industriales relacionados con el estrés oxidativo. La estabilidad química es una característica importante de estas enzimas, a considerar para las aplicaciones industriales, en donde inactivación térmica es la principal causa de pérdida de funcionalidad. Es por esto que el uso de enzimas provenientes de organismos extremófilos, particularmente termófilos, es una alternativa prometedora para la producción de enzimas de interés comercial. En este trabajo, se identificaron genes de SODs en el genoma del organismo termofílico Geobacillus wiegelii GWE1, aislado de una estufa de esterilización. Uno de los genes encontrados fue expresado y caracterizado en Escherichia coli. La proteína resultante corresponde a una superóxido dismutasa de manganeso, dimérica con una masa molecular de aproximadamente 47 kDa y una actividad máxima a pH 7 y 50 °C. La enzima es altamente termoestable, logrando mantener el 46% de su actividad luego de incubación a 50 °C por 64 horas, y más del 64% de su actividad luego de 16 horas de incubación a 60 °C. En este trabajo se presentan las propiedades catalíticas de esta enzima, que demuestran su potencial para uso en aplicaciones industriales.