Several studies with inert platinum (II) polynuclear complexes for substitution (SI-PPC) have been carried out in recent years due to the new DNA binding modes presented by these compounds. This form of bonding is achieved by molecular recognition through the formation of non-covalent structures, commonly called phosphate clamps and forks, which generate small changes in the major and minor DNA grooves. These compounds have also shown a high capacity to prevent the process of metastasis through interaction with other biomolecules that contain sulfate groups, such as glycosaminoglycans, stabilizing such groups and inhibiting the activity of enzymes that are related to the angiogenesis process and, consequently, the metastasis process. In this work, we use molecular dynamics (MD) simulations to study the formation of these cyclic structures between different SI-PPCs and biomolecules. The results showed the influence of the complex on the number of phosphate clamps and forks formed. Based on the conformational characterization of the DNA fragments, we show that the SI-PPCs studied here preferentially interact in the minor groove, except for two of them, monoplatinNC and AH44. The phosphates of the cytosine-guanine (C-G) pairs are the main sites for these noncovalent interactions. On the other hand, this work presents several analyzes of the non-covalent interactions formed between a heparin molecule (code PDB: 1HPN) and SI-PPCs obtained through molecular dynamics simulations. The results of the analysis of atomic positions showed that the diplatinNC and AH44 complexes, both complexes with 6+ charge, were the most rigid. On the other hand, an atomic fluctuation analysis showed that there is a reduction in the atomic fluctuation of atoms in the central region of the heparin molecule, as well as the analysis of the solvent accessible surface area (SASA) indicates a reduction in the accessible area of heparin by the solvent when interacting with SI-PPCs. The assessment of hydrogen bonds data confirms the formation of non-covalent bonds, which may suggest a decrease in the action of 1HPN preventing the action of enzymes on this substrate. As far as we know, this work is the first related to SI-PPCs that brings DM simulations and a complete analysis of non-covalent interactions with different biomolecules.Vários estudos com complexos polinucleares de platina (II) inertes para substituição (SI-PPC) têm sido sintetizados nos últimos anos devido à forma de ligação ao DNA apresentada por esses compostos. Esse novo tipo de coordenação é obtido pelo reconhecimento molecular por meio da formação de estruturas não covalentes, comumente chamadas de grampos e garfos de fosfato, que geram pequenas alterações dos sulcos maior e menor do DNA. Esses compostos têm apresentado também, alta capacidade de inibir o processo de metástase através da interação com outras biomoléculas que contém grupos sulfatos, como os glicosaminoglicanos, estabilizando tais grupos e inibindo a atividade de enzimas que estão relacionadas com o processo de angiogênese e consequentemente, o processo de metástase. Neste trabalho, usamos simulações de dinâmica molecular (DM) para estudar a formação dessas estruturas cíclicas entre diferentes SI-PPCs e biomoléculas. Os resultados mostraram a influência do complexo através do número de grampos e garfos de fosfato formados. Com base na caracterização conformacional dos fragmentos de DNA, mostramos que os SI-PPCs estudados interagem preferencialmente no sulco menor, exceto por dois deles, monoplatinNC e AH44. Os fosfatos dos pares citosina-guanina (C-G) são os principais locais para essas interações não-covalentes. Por outro lado, este trabalho apresenta diversas análises das interações não-covalentes formadas entre uma molécula de heparina (código PDB: 1HPN) e SI-PPCs obtidas através de simulações de dinâmica molecular. Os resultados das análises de posições atômicas mostraram que os complexos diplatinNC e AH44, ambos complexos carregados com carga 6+, foram os mais rígidos. Por outro lado, uma análise de flutuação atômica mostrou que há uma redução na flutuação dos átomos na região central da molécula de heparina, assim como a análise da área de superfície acessível ao solvente (SASA) indica uma redução na área acessível da heparina pelo solvente ao interagir com SI-PPCs. A avaliação das ligações de hidrogênio confirma a formação de ligações não covalentes, o que pode sugerir uma diminuição da ação do 1HPN impedindo a ação das enzimas sobre este substrato. Pelo que sabemos, este trabalho é o primeiro relacionado a SI-PPCs que traz simulações de DM e uma análise completa das interações nãocovalentes com diferentes biomoléculas.CAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior