β-glycosidases are enzymes that catalyze the hydrolysis of cellobiose, the glucose dimer resulting from the action of cellulolytic enzymes on the cellulose molecule, releasing free glucose that can be used in fermentative processes to produce ethanol, these enzymes are capable of breaking bonds glycosides of terpenes found in the grape, increasing the volatility of these compounds, and in the deglycosylation of isoflavones present in soybean, favoring the absorption of these compounds by the human intestine. The objective of the present study was to optimize parameters for the cultivation of Lichtheimia corymbifera (mesophile) and Byssochlamys spectabilis (thermophilic) for the production of β-glycosidases and to compare the catalytic and thermodynamic properties of the partially purified enzymes. The maximum amount of β-glycosidase produced by L. corymbifera was 39 U / g of dry substrate (or 3.9 U / mL) and that of B. spectabilis was 77 U / g (or 7.7 U / mL ). The optimum pH and temperature were 4.5 and 55 ° C and 4.0 and 50 ° C for the enzyme L. corymbifera and B. spectabilis, respectively. The β-glycosidase produced by L. corymbifera remained stable at pH between 4.0 and 7.5, while the B. spectabilis enzyme remained stable at pH between 4.0 and 6.0. In relation to thermostability, β-glycosidases produced by B. spectabilis remained stable for 1 h at 50 ° C, and that of L. corymbifera was active for 1 h at 45 ° C. The determination of the thermodynamic parameters confirmed the higher thermostability of the enzyme produced by the thermophilic fungus B. spectabilis, which presented higher values of ΔH, activation energy for denaturation (Ea) and halflife t (1/2). The enzymes were stable in the presence of ethanol and were competitively inhibited by glucose. These characteristics contribute to its use in simultaneous saccharification and fermentation of plant biomass.As β-glicosidases são enzimas que catalisam a hidrólise da celobiose, dímero de glicose resultante da ação de enzimas celulolíticas sobre a molécula de celulose, liberando glicose livre que pode ser utilizada em processos fermentativos para produção de etanol, essas enzimas são capazes de romper ligações glicosídicas de terpenos encontrados na uva, aumentando a volatilidade destes compostos, e na desglicosilação de isoflavonas presentes na soja, favorecendo a absorção destes compostos pelo intestino humano. O objetivo do presente estudo foi otimizar parâmetros para o cultivo de Lichtheimia corymbifera (mesófilo) e Byssochlamys spectabilis (termofílico) para a produção de βglicosidases e comparar as propriedades catalíticas e termodinâmicas das enzimas parcialmente purificadas. A quantidade máxima de β-glicosidase produzida por L. corymbifera foi de 39 U / g de substrato seco (ou 3,9 U / mL) e a de B. spectabilis foi de 77 U / g (ou 7,7 U / mL). O pH e a temperatura ótimos foram 4,5 e 55° C e 4,0 e 50° C para a enzima L. corymbifera e B. spectabilis, respectivamente. A β-glicosidase produzida por L. corymbifera manteve-se estável em pH entre 4,0 e 7,5, enquanto a enzima de B. spectabilis manteve-se estável em pH entre 4,0 e 6,0. Em relação à termoestabilidade, a β-glicosidases produzida por B. spectabilis permaneceu estável por 1 ha 50° C, e a de L. corymbifera foi ativa por 1 ha 45° C. A determinação dos parâmetros termodinâmicos confirmou a maior termoestabilidade da enzima produzida pelo fungo termofílico B. spectabilis, que apresentou maiores valores de ΔH, energia de ativação para desnaturação (Ea) e meia-vida t (1/2). As enzimas eram estáveis na presença de etanol e eram inibidas competitivamente pela glicose. Estas características contribuem para a sua utilização na sacarificação e fermentação simultâneas da biomassa vegetal.Fundação de Apoio ao Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do Estado de Mato Grosso do Sul (FUNDECT)