Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni

dc.contributorOliveira, Fábio de
dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/9653360085091331
dc.contributorÁvila, Veridiana de Melo Rodrigues
dc.contributorCosta, Júnia Oliveira
dc.creatorBernardes, Carolina Petri
dc.date2019-05-10T17:42:11Z
dc.date2019-05-10T17:42:11Z
dc.date2007-02-14
dc.date.accessioned2023-09-28T21:02:17Z
dc.date.available2023-09-28T21:02:17Z
dc.identifierBERNARDES, Carolina Petri. Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni. 28 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2007.
dc.identifierhttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25127
dc.identifier.urihttps://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/9062930
dc.descriptionTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)
dc.descriptionUma protease, denominada Bthα, foi purificada da peçonha da serpente Bothrops moojeni utilizando as colunas de cromatografia DEAE Sephacel, Sephadex G-75 e Heparinagarose. A enzima foi purificada como demonstrado pelo perfil de migração na SDS-PAGE, corando com coomassie blue, e possui uma massa molecular aproximadamente de 24,5 kDa. A estrutura primária da Bthα apresenta significante similaridade com outras metaloproteases isoladas de peçonhas de serpentes. A enzima hidrolisa primeiramente a cadeira Aα do fibrinogênio, seguida pela cadeira Bβ, e não apresenta efeito sobre a cadeia γ. A enzima hidrolisa apenas a cadeia β da fibrina, deixando a cadeira α e o dímero γ aparentemente, inalterados. A enzima Bthα não apresentou atividade fosfolipásica A2, hemorrágica e coagulante. Semelhante a outras enzimas de peçonha de serpente, a enzima Bthα é estável na faixa de pHs entre 4 a 10, e resistente à temperaturas até 70°C por 15 minutos. O efeito de inibidores como o EDTA sobre a atividade fibrino(geno)lítica sugere que a Bthα é uma metaloprotease, e a inibição por β-mercamptoetanol revela a importância das pontes dissulfeto para a estrutura e sua estabilidade. Aprotinina e benzamidina, inibidores específicos de serino protease, não apresentaram efeitos sobre a atividade enzimática da Bthα. Desde que a enzima Bthα foi descoberta como desfibrinogenante, quando administrada intraperitonealmente em camundongos, é esperado que a ela se torne de interesse médico como agente terapêutico, auxiliando no tratamento e prevenção de trombose arterial.
dc.formatapplication/pdf
dc.languagepor
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândia
dc.publisherBrasil
dc.publisherCiências Biológicas
dc.rightsAcesso Aberto
dc.subjectPeçonha de serpente
dc.subjectBothrops moojeni
dc.subjectMetaloprotease
dc.subjectFibrinogenase
dc.subjectCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA
dc.titleIsolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni
dc.typeTrabalho de Conclusão de Curso


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