A hepatite B é um problema de saúde global: só no ano de 2015 foram quase 900 mil óbitos decorrentes de complicações relacionadas à infecção com o vírus HBV. No Brasil, a situação também é grave: no ano de 2000 até o ano de 2015 o número de óbitos atingiu 13 mil. O diagnóstico da doença e o tratamento dos pacientes crônicos podem ser feitos através do uso de imunoglobulinas que tem afinidade pelo antígeno de superfície do vírus, HBsAg. Portanto, estratégias que busquem diminuir os custos de produção de imunoglobulinas anti-HBsAg ou aumentar sua afinidade frente a este antígeno são desejáveis em âmbitos nacional e global. O estudo de biomoléculas através de técnicas computacionais tem produzido bons resultados, capazes de orientar estudos experimentais, economizando tempo e recursos e, frequentemente, resolvendo problemas biológicos. Dentre estas técnicas computacionais, destaca-se o cálculo de energia livre. A aplicação do cálculo de energia livre a complexos anticorpo-antígeno pode fornecer informações detalhadas sobre a afinidade do anticorpo frente ao antígeno. Neste trabalho, estudamos a interação do anticorpo 19CC6CG2, desenvolvido no Laboratório de Tecnologia de Anticorpos Monoclonais de Bio-Manguinhos, com o HBsAg através de duas técnicas de cálculo de energia livre: MM-PBSA e Adaptive Biasing Force Embora a primeira técnica tenha fornecido um valor de \0394G de ligação de -12 kcal/mol, a análise mais robusta através do segundo método mostrou um \0394G de dissociação de -7,6 kcal/mol. Adicionalmente, foram propostas mutações na estrutura do anticorpo visando ao aumento da sua afinidade pelo antígeno. O anticorpo mutante foi então modelado in silico e a sua afinidade frente ao HBsAg foi mensurada através da técnica de ABF. Resultados preliminares mostraram um valor de \0394G de ligação de -4,2 kcal/mol. As mutações na estrutura do anticorpo favoreceram a formação de ligações hidrogênio e pontes salinas intermoleculares mais estáveis nas simulações de dinâmica molecular. No entanto, simulações mais longas e/ou o aumento da dimensionalidade do espaço através de variáveis coletivas no cálculo de ABF, podem melhorar a convergência do método, tornando evidente se as mutações aqui propostas são favoráveis à afinidade do anticorpo 19CC6CG2 contra o HBsAg.Hepatitis B is a global health problem: only in 2015 there were almost 900 thousand deaths caused by complications related to HBV infection. In Brazil, the situation is also serious: from year 2000 to 2015 the number of deaths reached 13 thousand. Diagnosis of the disease and treatment of chronic patients can be done using immunoglobulins that have affinity for the virus surface antigen, HBsAg. Therefore, strategies that seek either to decrease the production costs of anti-HBsAg immunoglobulins or to increase their affinity against this antigen are desirable at national and global levels. The study of biomolecules through computational techniques has produced good results, capable of guiding experimental studies, saving time and resources, and often solving biological problems. Among these computational techniques, the free energy calculation stands out. The application of the free energy calculation to antibody-antigen complexes can provide detailed information on the affinity of the antibody against the antigen. In this work, we studied the interaction of the 19CC6CG2 antibody, which was developed in the Bio-Manguinhos Monoclonal Antibody Technology Laboratory, against HBsAg through two free energy calculation techniques: MM-PBSA and Adaptive Biasing Force. Although the first technique provided a ΔG binding value of -12 kcal/mol, the more robust analysis through the second method showed a dissociation ΔG of -7,6 kcal/mol. In addition, mutations were proposed in the structure of the antibody aiming to increase its affinity for the antigen. The mutant antibody was then modeled in silico and its affinity against HBsAg was measured through the ABF technique. Preliminary results showed a binding ΔG value of -4,2 kcal/mol. Mutations in the structure of the antibody favored the formation of hydrogen bonds and intermolecular salt bridges which were more stable in molecular dynamics simulations. However, longer simulations and/or increased dimensionality of space through collective variables in the ABF calculation can improve the convergence of the method, making it evident whether the mutations proposed herein are favorable to the affinity of the 19CC6CG2 antibody against HBsAg.