O receptor P2X7 é um canal iônico trimérico ativado por ligante. Quando ativado pelo ATP, seu agonista natural, abre um canal cátion seletivo, entretanto, quando ativado por altas concentrações de ATP a célula se torna permeável a corantes de alto peso molecular por um poro não seletivo de identidade desconhecida. Há duas hipóteses para a abertura deste poro, a primeira consiste na dilatação do próprio canal iônico e a segunda consite na necessidade de recrutar novas subunidades para a formação do poro, contudo estas hipóteses permanecem controversas na literatura. Não há modelos estruturais derivados de estudos de ressonância magnética nuclear ou cristalografia de raios-x na literatura que venham a auxiliar nesta questão. O entendimento dos mecanismos de ativação do P2X7R poderia ajudar no desenho de novos antagonistas de potencial clínico, visto que a ativação do P2X7R está envolvido com dor neuropática, doenças inflamatórias como a artrite reumatoide e leucemia linfocítica. Dados na literatura sugerem que o P2X7R possui dois domínios transmembrana por subunidade e que o domínio transmembrana 2 forma a luz do canal iônico. Entretanto, algoritmos especializados na predição de hélices transmembrana não entram em acordo sobre quais resíduos formariam a região transmembrana 2 do P2X7R.Todas as predições se focam em uma região de 47 resíduos altamente hidrofóbica, mas variam em relação a quais resíduos estariam atravessando a membrana Além disso, esta região hidrofóbica contém resíduos consenso entre todos os subtipos P2X. Desta maneira, fomos estudar parte deste segmento hidrofóbico que foi denominado peptídeo ADSEG (FGIRFDILVFGTGGKFDIIQLVVY). Dados publicados pelo nosso grupo mostram que, assim como os domínios transmembrana do receptor de AcH e de glicina, este peptídeo era capaz de formar canais iônicos cátions seletivos em membranas artificiais. Estas informações sugerem que este segmento tem um papel importante na seletividade iônica do P2X7R e pode estar localizado na membrana ou na região adjacente, podendo adentrar a membrana durante o mecanismo de ativação, possivelmente durante a abertura do poro não seletivo. Neste trabalho determinamos a estrutura do peptídeo ADSEG por RMN utilizando o DMSO como mimético de membrana e verificamos a estabilidade da estrutura de menor energia obtida por dinâmica molecular, como uma maneira de refinar a estrutura. O peptídeo se apresentou estruturado em parte em \03B1-hélice e parte em folha-\03B2, em acordo com os resultados na literatura por FTIR (Fourier Transform Infrared Spectroscopy). Este dobramento poderia explicar o fato dos programas de predição de hélices transmembrana não entrarem em acordo se esta região, que é altamente hidrofóbica, poder estar ou não atravessando a membrana. Novos experimentos são necessários para sustentar se este segmento esta ou não localizado na região transmembrana 2 do P2X7 e se ele estaria participando a atividade de canal iônico ou na de poro não seletivo.P2X7 receptor is a trimeric ligand-gated ion channel. When activated by the naturally ocurring agonist ATP it opens a cation selective channel, however, when activated by high ATP concentrations, it allows the cells to become permeable to large wheight dyes thought a unindentified non selective pore. There are two hypotesistho this phenomena: the first one consists in a dilatation of the ion channel itself and the second highlights the need of another subunit to assembly the pore, however, this issue remains controversal in the literature. There are no structural models avaliable from nuclear magnectic ressonance or x-ray cristallography studies that help one to solve this issue. The understanding of the P2X7R activation underlying mechanisms may help to design new antagonists, that can be used in clinic, once P2X7R activation is related to disased such as neuroptic pain, inflammatory diseases and lymphocytic leucemia. Avaliable data in literature suggests two transmembrane domains per subunit and the second transmembrane domais forms the ion conducting pathway. However, algorithms specialized in predict membrane spannig segments do not agree in wich residues spans the membrane The predictions keep in a high hydrophobicity 47 residues segment but varies in wich residues would be in contact with the membrane.In this contexto, we begin to studieparto f this hidrophobic segment, and called it ADSEG peptide. Data published by our group shows that, as seem for AcHR and GlyR transmembrane segments, this peptide can form cátion selective channels in articial bilayers. This data suggests that this segmente might play an importante role in P2X7R ion selectivity and may be localized in the membrane or adjacente to it and play a role in the non seletive pore formation indeed. In this work, we solve the structure of the ADSEG peptide in DMSO as a membrane mimetic enviroment and inspect it stability of the less energy structure by molecular dynamics simulations as a manner to refine the structure. The peptide shows structured part in \03B1-helix and part in \03B2-sheet, in agrément with previous data in literature by FTIR spectroscopy. This fold pattern may explain the fact that the \03B1-helix membrane spanning predctions algorithms cannot agree in wich of the hydrophobic segment residues are buried in the membaneenviroment. New experiments are needed to support wheather this segment is o is not localizes in the P2X7R second transmembrane domain and if it is plays a role in ion channel or non-selective pore formation mechanism.