O genoma de Leishmania (Viannia) braziliensis possui um número significante de genes de metaloproteases. Entretanto, não se sabe por que esse parasito apresenta uma grande quantidade de genes em um determinado cromossomo. Neste estudo, apresentamos e discutimos os dados das estruturas tridimensionais de um conjunto de metaloproteases suportando que diferenças entre elas são cruciais para a adaptação do parasita no hospedeiro. Técnicas de modelagem comparativa foram utilizadas para a construção dos modelos 3D destas enzimas. Posteriormente, realizamos simulações de dinâmica molecular para examinar a estabilidade dos modelos gerados. O método de docking molecular foi aplicado para análise do modo de ligação de três inibidores conhecidos de metaloproteases (batimastat, marimastat e prinomastat), e dessa forma, ranquear as proteínas que obtiverem os menores valores de energia total. Nossos resultados apresentaram um comportamento dinâmico similar para todos os sistemas, embora o perfil eletrostático apresentou diferenças nos grupos definidos, principalmente para o motivo SSV. Depois do agrupamento realizado com base em dados geométricos do sítio de ligação, as estruturas de mesmo motivo se mantiveram juntas sugerindo a existência de uma microheterogeneidade no cromossomo 10 da família M8. Resultados do docking mostraram que as conformações ranqueadas por menor energia não têm relação com os motivos encontrados, porém algumas estruturas conseguiram bom resultado na interação com mais de um inibidorThe genome of Leishmania (Viannia) braziliensis has a significant number of metalloproteases genes. However, it is not known why this parasite has a large number of genes on a given chromosome. In this study, we present and discuss the data from the three-dimensional structures of a set of metalloproteases supporting that the differences among them are crucial for the adaptation of the parasite to hosts. Comparative modeling techniques were used to build 3D models of these enzymes. Afterward, molecular dynamics simulations were performed to examine the stability of the proteins. The docking method was applied for the analysis of the binding mode of the three known inhibitors of metalloproteases (batimastat, marimastat and prinomastat), and thus to rank the proteins that present the lowest total energies values. Our results showed a similar dynamic behavior for all systems, although the electrostatic profile showed differences in the defined groups, mainly for SSV motif. After clustering, based on geometrical data of the binding site, the structures were kept together suggesting the existence of a microheterogeneity in the chromosome 10 of M8 family. Docking results showed that the conformations ranked for lower energy have no relation with the defined motifs, on the other hand, some structures have managed good results in the interaction with more than one inhibitor