Article
Analysis of toxoplasma gondii proteins after Triton X-114 solubilization and hidropholic chromotograhy
Fecha
1988Registro en:
DE SIMONE, Salvatore; GUEDES, Helena C. B.; BENDET, Izidro. Analysis of toxoplasma gondii proteins after Triton X-114 solubilization and hidropholic chromotograhy. Memórias do Instituto Oswaldo Cruz, Rio de Janeiro, v. 83, n. 4, p. 513-517, out./dez. 1988.
0074-0276
10.1590/S0074-02761988000400019
1678-8060
Autor
De Simone, Salvatore
Guedes, Helena C. B.
Bendet, Izidro
Institución
Resumen
A distribuição das proteínas superficiais de Toxoplasma gondii radiodinadas, foram estudadas usando a técnica de separação de fases e a capacidade de ligação em coluna de fenil-Sepharose. Oito polipeptídeos com peso molecular entre 22 e 180.000 distribuíram-se exclusivamente na fase rica em detergente enquanto seis polipeptídeos com PM entre 15.00 e 76.000 distribuíram-se exclusivamente na fase pobre em detergente. Dois polipeptídeos com 15.00 e 70.000 distribuem-se em ambas as fases. Todos os polipeptídeos presentes na fase rica em detergente foram retidos por coluna de fenil-Sepharose e isolados em dois picos de acordo com sua hidrofobicidade relativa. Dois polipeptídeos hidrofóbicos com PM 60.000 e 66.000 reconhecidos por soro humano, foram isolados pela associação das duas técnicas. Os nossos resultados mostram que as proteínas de superfície do T. gondii possuem diferentes graus de hidrofobicidade e que o emprego da cromatografia de interação hidrofóbica após extração com Triton X-114, pode ser um importante método de isolamento de proteínas de membrana.