The present study aims to immobilize the enzyme CalB (Candida antarctica lipase B) in coconut fiber as a support. Two distinct systems were considered in order to obtain an immobilization composed, for the most part, of covalent bonds. In the first system, coconut fiber biomass was silanized with APTES (3-aminopropyltriethoxysilane), then activated with glutaraldehyde and an enzyme was immobilized. In the second system, the biomass was also silanized with APTES, an enzyme was immobilized and subsequently coated with glutaraldehyde. After immobilization, the parameters of the immobilized enzyme were controlled to evaluate the efficiency of CalB immobilization in the coconut fiber matrix. Subsequently, thermal stability tests were carried out, which consisted of exposing the immobilized enzyme to high temperatures (60ºC, pH 7.0). Finally, the desorption test was performed, which aimed to evaluate the type of bonds/interactions present in the immobilization. Desorption was performed using NaCl (1M) and Triton X-100 (1.0% (v/v)) solutions in order to investigate whether the rejected forms were predominantly ionic or hydrophobic. The results showed that the CalB enzyme was immobilized in both systems, with immobilization yields of around 43.4 and 50.4% in 24 h of contact in the Biomassa-APTES GA-CalB and Biomassa-APTES-CalB systems, respectively. For both systems, the activities of the immobilized enzymes remained similar, around 9.5 and 9.2 U/g. Furthermore, the inactivation profiles of the immobilized enzymes showed a similar behavior, with an average relative activity of around 65.0% at 90 min of inactivation for both systems. Coating with glutaraldehyde after the immobilization process (Biomassa-APTES-CalB-GA biocatalyst) achieved greater retention of enzymatic activity after transfer with NaCl (Relative activity: 55.2%) and Triton X-100 (Relative activity: 82 .3%). This evidences the formation of Schiff bases between enzyme-support, due to the high relative activity of the enzyme after both desorption processes. Thus, with the immobilization processes, active and stable biocatalysts were produced, mainly in the case of the second system, with potential application in actions of industrial interest.O presente estudo tem como objetivo imobilizar a enzima CalB (Candida antarctica lipase B) em fibra de coco como suporte. Foram avaliados dois sistemas distintos a fim de se obter uma imobilização composta, em sua maior parte, por ligações covalentes. No primeiro sistema, a biomassa de fibra de coco foi silanizada com APTES (3-aminopropiltrietoxisilano), em seguida ativada com glutaraldeído e a enzima foi imobilizada. No segundo sistema, a biomassa também foi silanizada com APTES, a enzima foi imobilizada e, posteriormente, houve o recobrimento com glutaraldeído. Após a imobilização, os parâmetros da enzima imobilizada foram estudados para avaliar a eficiência da imobilização da CalB na matriz de fibra de coco. Posteriormente, foram realizados testes de estabilidade térmica, que consistiu em expor a enzima imobilizada a altas temperaturas (60ºC, pH 7,0). Por último, foi realizado o teste de dessorção, que teve como objetivo avaliar o tipo de ligações/interações presentes na imobilização. A dessorção foi realizada utilizando soluções de NaCl (1M) e Triton X-100 (1,0% (v/v)), a fim de investigar se as interações formadas eram predominantemente iônicas ou hidrofóbicas. Os resultados obtidos mostraram que a enzima CalB foi imobilizada em ambos os sistemas, apresentando rendimentos de imobilização em torno de 43,4 e 50,4 % em 24 h de contato nos sistemas Biomassa-APTES-GA-CalB e Biomassa-APTES-CalB, respectivamente. Para ambos os sistemas, as atividades das enzimas imobilizadas permaneceram similares, em torno de 9,5 e 9,2 U/g. Além disso, os perfis de inativação das enzimas imobilizadas apresentaram comportamentos parecidos, com atividade relativa média em torno de 65,0% em 90 min de inativação para ambos os sistemas. O recobrimento com glutaraldeído após o processo de imobilização (biocatalisador Biomassa-APTES-CalB-GA) conseguiu uma maior retenção da atividade enzimática após a dessorção com NaCl (Atividade relativa: 55,2%) e Triton X-100 (Atividade relativa: 82,3%). Isso evidencia a formação de bases de Schiff entre enzima-suporte, devido à elevada atividade relativa da enzima após ambos os processos de dessorção. Assim, com os processos de imobilização, produziu-se biocatalisadores ativos e estáveis, principalmente no caso do segundo sistema, com potencial aplicação em reações de interesse industrial.