| dc.contributor | Rodríguez Y Domínguez Kessler, Margarita | |
| dc.contributor | 42315 | |
| dc.contributor | 331514 | |
| dc.creator | Jasso Robles, Francisco Ignacio | |
| dc.date | 2020-08-05T19:13:32Z | |
| dc.date | 2020-08-05T19:13:32Z | |
| dc.date | 2016-11-01 | |
| dc.date.accessioned | 2023-07-17T20:33:21Z | |
| dc.date.available | 2023-07-17T20:33:21Z | |
| dc.identifier | http://catalogo.uaslp.mx/uhtbin/cgisirsi/?ps=k8t9s9v7PV/SISBIB/X/123 | |
| dc.identifier | https://repositorioinstitucional.uaslp.mx/xmlui/handle/i/6118 | |
| dc.identifier.uri | https://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/7517776 | |
| dc.description | Las poliaminas (PAs) son aminas alifáticas de bajo peso molecular, las cuales
tienen una importante actividad regulatoria en las células vegetales. Las
principales PAs son la putrescina (Put), la espermidina (Spd), la espermina (Spm)
y la termoespermina (tSpm). Estas moléculas se han visto involucradas en
diferentes procesos de desarrollo vegetal y en la respuesta al estrés, por ejemplo,
en el estrés biótico. El interés por estudiar la regulación de PAs a través del
catabolismo ha crecido, ya que aún se desconocen muchas de las implicaciones
de la degradación de PAs en eventos fisiológicos y de respuesta a estrés, así
como la importancia del sitio donde se catabolizan.
El catabolismo de PAs depende de dos grandes familias de oxidasas clasificadas
de acuerdo a la afinidad por el sustrato (diamina o triamina y tetraamina) y a su
cofactor: las diamina oxidasas dependientes de cobre (DAO) encargadas de la
desaminación oxidativa de la Put, y las poliamina oxidasas dependientes de
flavina (PAO) involucradas en la degradación de poliaminas superiores como la
Spd, Spm y tSpm. Los principales productos de degradación incluyen
aminoaldehídos, diaminopropano y peróxido de hidrógeno (H2O2).
En la planta modelo Arabidopsis thaliana se han identificado cinco genes que
codifican para enzimas PAO. Las enzimas AtPAO1 y AtPAO5 se localizan en el
citosol, mientras que las enzimas AtPAO2, AtPAO3 y AtPAO4 se localizan en el
peroxisoma. La compartamentalización de las enzimas PAO implica que las PAs
pueden ser degradadas en diferentes compartimentos intracelulares, y que
dependiendo de la afinidad de cada PAO por su sustrato existan regiones
preferentes para la degradación de una PA en particular. Además, la generación
de moléculas derivadas del catabolismo, como el H2O2 pueden variar en su
concentración. Recientemente se ha propuesto que el H2O2 producido por el
catabolismo de PAs y otras enzimas involucradas en la producción de especies
reactivas de oxígeno (EROs) (NADPH oxidasa, peroxidasas, SOD (super oxido
Resumen
viii
dismutasa), etc) pueden participar de manera conjunta en una señalización con
múltiples efectos en defensa, desarrollo y la muerte celular programada.
En el presente trabajo de tesis se inició la caracterización de dos PAOs de A.
thaliana con localización subcelular distinta: AtPAO1 (citoplásmica) y AtPAO2
(peroxisomal) en la interacción con bacterias del género Pseudomonas. Estas
oxidasas se inducen a las 72 h post-infección en la interacción con Pseudomonas
syringae y se mantienen reprimidas en interacción con Pseudomonas viridiflava.
De acuerdo al análisis de la línea doble mutante (Atpao1-1 x Atpao2-1) en
interacción con P. syringae, se evidenció la susceptibilidad a la infección respecto
a plantas silvestres (ecotipo Col-0) y en la mutante sencilla Atpao1-1 se observó
una resistencia a la infección. Resultados histoquímicos y cuantitativos sugieren
que la linea doble mutante produce menos peróxido de hidrógeno y del ión radical
superóxido (O2) al compararla con las lineas mutantes sencillas y las plantas
silvestres.
De acuerdo a estos resultados podemos resaltar la importancia de las PAOs y su
ubicación intracelular en la interacción Arabidopsis-P. syringae, el H2O2 derivado
del catabolismo de PAs así como la posible relación con otras enzimas tales como
la NADPH oxidasa. | |
| dc.description | Grupos de la comunidad | |
| dc.format | application/pdf | |
| dc.language | Español | |
| dc.relation | Maestría en Ciencias de Bioprocesos. Facultad de Ciencias Químicas.Universidad Autónoma de San Luis Potosí | |
| dc.relation | Centro de Investigación y Estudios de Posgrado | |
| dc.rights | Acceso Abierto | |
| dc.rights | http://creativecommons.org/about/cc0/ | |
| dc.subject | Oxidasas | |
| dc.subject | Especies reactivas de oxígeno | |
| dc.subject | Pseudomonas syringae | |
| dc.subject | Arabidopsis thaliana | |
| dc.subject | MEDICINA Y CIENCIAS DE LA SALUD | |
| dc.title | Participación de las oxidasas AtPAO1 y AtPAO2 en la producción de especies reactivas de oxígeno durante la interacción de arabidopsis con bacterias del género pseudomonas | |
| dc.type | Tesis de maestría | |
| dc.coverage | México.San Luis Potosí.San Luis Potosí. | |
