Las peroxidasas tienen un papel relevante en los procesos metabólicos de toda célula u organismo. Son enzimas con muchas aplicaciones potenciales y su uso tecnológico contribuiría a los objetivos para la revolución de la química sustentable. El ciclo catalítico de las peroxidasas finaliza con el proceso de inactivación suicida, que es la principal limitación en su uso en procesos a gran escala. Esta inactivación suicida se debe a la sobreproducción de radicales libres provenientes de la interacción con el peróxido de hidrógeno, en una situación de desbalance con este co-sustrato aceptor de electrones y el sustrato reductor en cuestión. El objetivo de este trabajo fue estudiar el efecto de la modificación del ambiente electrónico periférico de las peroxidasas sobre su estabilidad catalítica intrínseca y estabilidad operacional en condiciones operacionales. Para ello, fueron diseñados y acoplados dos protocolos: la modificación química de la superficie de la proteína y la inmovilización de enzimas en materiales mesoporosos semiconductores y conductores de electrones. Entre cuatro proteínas ensayadas con adiciones químicas superficiales de aminoácidos aromáticos, destacó la obtención de preparaciones de peroxidasa versátil (VP) de B. adusta que presentaron vías de transferencia de electrones a larga distancia (“LRET pathway”) magnificadas respecto a la VP nativa. Por otra parte, se obtuvieron materiales mesoporosos de diseño novedoso en su mayoría, con rango de morfologías y conductividad electrónica. En ellos fueron realizadas diversos tipos de inmovilizaciones de VP, una modificación química de VP (W-­‐VP) y cloroperoxidasa (CPO) de C. fumago. Mientras que para las CPO y VP nativas el tiempo de vida media fue incrementado con su inmovilización en materiales semiconductores, la W-­‐VP inmovilizada mostró mejoría en ambos parámetros: tiempo de vida media y estabilidad operacional. Con ello se concluyó que la modificación electroquímica del ambiente catalítico de las peroxidasas previno la inactivación suicida mediante la neutralización de los radicales libres en exceso. En éste proceso las principales sinergias son la que permite el flujo de electrones entre el material circundante y el centro catalítico de la enzima, así como el flujo de sustratos y reactivos en el sistema catalítico.Peroxidases are important for metabolism in all living cells. They are enzymes with several potential applications and their technological use could contribute to the Green Chemistry Revolution. The catalytic cycle of peroxidases ends with a self-inactivation process named “suicide inactivation”, which is the bottleneck for industrial purposes. The suicide inactivation is originated by the unbalance between the overproduction of free radicals from the interaction with hydrogen peroxide and the reducing substrate. The aim of this work was to study the electronic modification of the proximal environment of the peroxidases and its implications on the intrinsic catalytic stability as well as operational stability in catalytic conditions. Two protocols were designed and coupled: the chemical modification of the surface of peroxidase molecule and the enzyme immobilization into mesoporous electron semiconductive and conductive materials. Four proteins were chemically modified with aromatic amino acids. Among them, the versatile peroxidase from B. adusta variants (VP) showed a Long Range Electron Transfer (LRET) enhanced when compared with the unmodified VP. On the other hand, semiconductive and conductive mesoporous materials were synthetized, most of them synthetized for the first time and showing different morphologies and electrical conductivity. Enzymes such as VP, modified VP (W-VP) and chloroperoxidase from C. fumago (CPO) were immobilized into these materials. Unmodified CPO and VP showed an increased half-life time when immobilized in semiconductive materials, while the immobilized W-VP showed enhanced both, half-life time and operational stability. In conclusion, the modification of the electrochemical environment of peroxidases prevented the suicide inactivation by neutralizing the free radicals excess. For such enhancement synergy between two processes is involved: first, the one that promote the electrons exchange between the enzyme catalytic center and the support and a second, which ensure the substrate and products flux in through the catalytic system.