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Comparative Studies of Yeast and Sugarcane Invertase
Título en español.
Registro en:
10.46429/jaupr.v53i1.11176
Institución
Resumen
Comparative studies of sugarcane invertase and a commercial yeast invertase were conducted. There were two objectives: 1, To identify specific enzyme types on the basis of action patterns against a series of substrates; and 2, to determine whether cane invertase, derived from a highly developed plant species, is identical with the invertase of a primitive plant form. Cane invertase was prepared from lyophilized immature storage tissues, while yeast invertase was obtained commercially as a desiccated extract of yeast cells. Substrates included sucrose, raffinose, stachyose, melibiose, inulin, and soluble potato starch. The cane-invertase complex gave evidence of three carbohydrases: ß-fructosidase, α-galactosidase, and α-glucosidase. Yeast invertase gave only ß-fructosidase activity. Both types of invertase were readily inhibited by silicon, and possible modes of silicon action are discussed. Similarities were noted between sugarcane invertase and sugarcane amylase. The two cane systems appear more nearly identical than cane and yeast invertase. Cane invertase, a more highly versatile enzyme complex than yeast invertase, apparently reflects the more complicated biochemical requirements of a higher plant species. Se realizaron estudios comparativos de la invertasa de la caña de azúcar y de la de una levadura comercial. Fueron dos los objetivos: 1, Identificar tipos específicos de enzimas a base de los patrones de acción sobre una serie de substratos; y 2, determinar si la invertasa derivada de la caña de azúcar, que es una especie de planta superior, es idéntica a la invertasa derivada de la levadura, que es una especie primitiva de planta. La invertasa de la caña de azúcar se preparó de un tejido reservante tierno y liofilizado, mientras que la de la levadura se obtuvo de fuentes comerciales en forma de un extracto desecado de células de levadura. Los substratos que se incluyeron en este estudio son la sacarosa, la estaquiosa, la melibiosa, la inulina y el almidón soluble de papa. El complejo de la invertasa de la caña reveló la presencia de tres carbohidrasas, a saber: ß-fructosidasa, α-galactosidasa y α-glucosidasa. La invertasa de la levadura sólo reveló la acción de la ß-fructosidasa. Ambos tipos de invertasa se inhibieron rápidamente por la acción del silicio. Se discuten posibles formas en que tuvo lugar la acción del silicio. Se observaron similaridades entre la invertasa y la amilasa de la caña de azúcar. Los dos sistemas enzimáticos parecen tener más identidad entre sí que la invertasa de la caña y la de la levadura. La invertasa de la caña, un complejo enzimático de mayor grado de versatilidad que la invertasa de la levadura, aparentement refleja los más complicados requisitos bioquímicos de una especie superior de planta.