Tesis
Purificación y caracterización de una lectina tipo C del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta "Shushupe"
Fecha
2011Registro en:
Palomino, M. (2011). Purificación y caracterización de una lectina tipo C del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta "Shushupe". Tesis para optar el título profesional de Bióloga Genetista Biotecnóloga. Escuela Académico Profesional de Genética y Biotecnología, Facultad de Ciencias Biológicas, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Lima, Perú.
Autor
Palomino García, Mercedes del Pilar
Institución
Resumen
Expone que se ha purificado la lectina verdadera aislada del veneno de Lachesis muta y se han determinado sus propiedades bioquímicas y biológicas. La purificación se logró utilizando como único paso cromatográfico una columna de DEAE-Sephadex A-50. La proteína no enzimática fue reconocida debido a su capacidad para aglutinar glóbulos rojos humanos. La purificación obtenida fue de 3,6 veces y la lectina representó el 3,5 % respecto a la proteína total. El análisis por PAGE-SDS, demostró que la lectina de L. muta tiene un peso molecular de 27,5 kDa en su forma dimérica y 14,3 kDa en su forma monomérica. La lectina tuvo mayor afinidad por la lactosa, seguida de galactosa, arabinosa, sacarosa y glucosa. Por otro lado, no puede reconocer residuos de maltosa, manosa ni fructosa. La lectina de L. muta ha sido clasificada dentro de las lectinas tipo C debido a que fue inhibida por EDTA, DTT y 2β-ME y la inhibición causada por 0,125 - 0,5 mM de EDTA fue anulada por los iones calcio, magnesio y manganeso. Se trata de una proteína estable al pH y a la temperatura, ya que se une a los glóbulos rojos a diferentes valores de pH (4 a 9) y tolera temperatura desde 30 hasta 70 °C. Por último, se trata de un componente no tóxico para ratones albinos, no interviene en la coagulación sanguínea, pero es reconocida por el antiveneno lachésico monovalente (INS, Lima-Perú) y por lo tanto, antigénica.