Proteínas quinases são enzimas que regulam a atividade biológica de outras proteínas fosforilando aminoácidos específicos usando ATP como fonte de fosfato. As quinases apresentam um papel central na transdução do sinal, estando relacionadas à processos fundamentais no ciclo celular e até mesmo uma relação bem estabelecida com o câncer. Dentre as diversas famílias de proteínas pertencentes às quinases, o foco do trabalho são as proteínas quinases da família CK2 que são responsáveis por diversas funções na célula e ainda é encontrada em alta atividade em cancros como de próstata e renal. Além disso, sendo apontada por possuir atividade antiapoptótica o que corrobora para o potencial oncogênico da célula. Por isso, pesquisas têm focado no descobrimento de novos fármacos que agem por um mecanismo de controle (inibição) dessas proteínas quinases CK2. Para fomentar a descoberta de inibidores para as quinases, a biologia estrutural e a modelagem molecular computacional estão sendo utilizadas para caracterização e otimização de inibidores eficientes. No presente trabalho pretendeu-se desenvolver uma abordagem computacional utilizando métodos de desenho de estruturas, docking molecular, para gerar as estruturas dos complexos e quantificar a afinidade quinases-inibidores, empregando simulação molecular para procurar avaliar os efeitos de estabilidade e energia. Para o estudo das interações quinase-inibidor, foi adotado dois inibidores que apresentam ações já comprovadas da família quinase CK2. São estes o TBB (4,5,6,7-tetrabromo-1Hbenzotriazol) e o DMAT (2-dimetilamino-4,5,6,7-tetrabromo-1H-benzimidazol). Os resultados mostraram boa consonância com os dados experimentais que demonstram maior interação do fármaco TBB com a CK2 do que o DMAT.