Artículo de revista
Enzymatic synthesis of 4-methoxycinnamoylglycerol Uv fi lter mediated by immobilized-lipase and nanoparticle formation on N-succinylchitosan
Fecha
2020-07Registro en:
10.31910/rudca.v23.n2.2020.1631
Universidad de Ciencias Aplicadas y Ambientales
UDCA
repository.udca.edu.co
Autor
Escobar, Sindy
Bernal, Claudia
Mesa, Mónica
Resumen
En la síntesis de 4-metoxicinamoilglicerol, se aprovecha el subproducto de biodiesel para obtener un filtro UV hidrofílico, derivado de cinamato, útil en formulaciones de bloqueadores solares. El objetivo de este trabajo fue demostrar que la esterificación del ácido 4-metoxicinámico y el glicerol, mediado por la lipasa inmovilizada de Thermomyces lanuginosus, es selectiva hacia el monoester del filtro UV 4-metoxicinamoilglicerol, cuyas características químicas favorecen la formación de nanopartículas, por gelificación ionotrópica en N-succinil-quitosano. Una conversión de ácido cinámico ~34% en hexano es mayor que los valores ya reportados, sin la presencia de otros subproductos o productos de degradación. Esto facilita, el proceso de purificación por extracción líquido-líquido. Las entidades de glicerilo libre favorecen su incorporación en nanopartículas de N-succinil-quitosano, con un tamaño de alrededor de 185±77nm, que son promisorias para los productos de protección solar. The synthesis of 4-methoxycinnamoylglycerol takes advantage of the biodiesel subproduct for obtaining a hydrophilic UV cinnamate derivate fi lter, useful in sunscreen formulations. The objective here was to demonstrate that esterifi cation of 4-methoxycinnamic acid and glycerol mediated by immobilized-lipase from
Thermomyces lanuginosus is selective towards 4-methoxycinnamoylglycerol
monoester UV fi lter, whose chemical characteristics favor the nanoparticles formation by ionotropic gelation on N-Succinyl chitosan. A cinnamic acid conversion ∼ 34% in hexane is higher than in other reports, without the presence of other sub-products or degradation products. This eases the purifi cation process by liquid esterification reaction, because it is thermophilic and active in a wide pH range (Fernandez-Lafuente, 2010). Its immobilization has improved its catalytic behavior in this kind of reaction due to the interfacial activation (Bassi et al. 2016; Zhou et al. 2012), thermal and conformational stabilization (Bernal et al. 2018; Matte et al. 2014) conferred by the support. Moreover, its immobilization by one-pot silica sol-gel process in the presence of polyethilenimine (PEI) is so simple for obtaining a biocatalyst with high protein load (90%), encapsulation yield (47%) and 247-times more stable at 65°C than the soluble enzyme (Escobar et al. 2018), which could increase the conversion degree of 4-MCA and glycerol during the esterification reaction at 65ºC. This immobilized-lipase has been not tested yet for production of 4-MCG