Se estudió la relación de la enzima lisil oxidasa (LOX) con las características químicas y el grado de entrecruzamiento del colágeno presente en los tejidos conectivos del calamar gigante (Dosidicus gigas). Se demostró por ensayos de inmunodetección, que LOX de calamar gigante (s-LOX) es una enzima que mantiene homología con la secuencia de LOX de humano (h-LOX). La reacción positiva de los anticuerpos (Anti h-LOX) con la forma madura de s-LOX (32 kDa) y un componente propéptido (s-LOX-PP) de 24 kDa, indican un procesamiento de s-LOX similar al que ocurre con h-LOX. La formación de entrecruzamientos se manifestó como una de las características químicas del colágeno presente en el músculo del calamar (MC). La naturaleza química de hidroxilisil-piridinolina (HP) y su distribución tejido específica en MC (4.6 mmol/mol de colágeno) propone que la hidroxilación de lisina puede ser un mecanismo de regulación crítico en la formación de entrecruzamientos de este colágeno. La composición química y el contenido de HP en MC sugieren una relación con los requerimientos biomecánicos específicos del manto, distintos a los de la piel del calamar gigante. Se evaluó in vitro, la habilidad de s-LOX para inducir entrecruzamientos en el colágeno. Bajo las condiciones experimentales establecidas, no se logró observar la formación de HP por acción de s-LOX en los diferentes sustratos empleados. Los resultados obtenidos en esta investigación indican que existe una relación estrecha entre las características químicas del colágeno, el contenido de HP y la presencia de s-LOX en el calamar gigante. Palabras Clave: calamar gigante; lisil oxidasa; inmunodetección; entrecruzamiento del colágeno; hidroxilisil-piridinolina