| dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | |
| dc.creator | Campanelli, Henrique Barcellos | |
| dc.date | 2016-08-12T18:47:43Z | |
| dc.date | 2016-10-25T21:49:31Z | |
| dc.date | 2016-08-12T18:47:43Z | |
| dc.date | 2016-10-25T21:49:31Z | |
| dc.date | 2014-12-09 | |
| dc.date.accessioned | 2017-04-06T11:04:10Z | |
| dc.date.available | 2017-04-06T11:04:10Z | |
| dc.identifier | CAMPANELLI, Henrique Barcellos. Estudos estruturais da toxina BTHTX-II do veneno de Bothrops jararacussu. 2014. 1 CD-ROM. Trabalho de conclusão de curso (bacharelado - Física médica) - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho, Instituto de Biociências de Botucatu, 2014. | |
| dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/142914 | |
| dc.identifier | http://acervodigital.unesp.br/handle/11449/142914 | |
| dc.identifier | http://www.athena.biblioteca.unesp.br/exlibris/bd/capelo/2016-07-08/000867504.pdf | |
| dc.identifier | 000867504 | |
| dc.identifier.uri | http://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/953155 | |
| dc.description | O estudo do veneno de serpentes do gênero Bothrops possui um impacto significativo em todo contexto da América Latina. Especificamente no Brasil, existe uma grande diversidade de serpentes desse gênero que é responsável pela maior parte dos acidentes ofídicos cujo único tratamento disponível é a aplicação de soro antiofídico, porém o mesmo não neutraliza o dano miotóxico já causado. Esse veneno é constituído por uma série de compostos, principalmente proteínas, sendo as fosfolipases A2 (PLA2s) as mais abundantes e uma das responsáveis pela necrose muscular. As fosfolipases A2 são pequenas e estáveis proteínas (massa molecular aproximada de 14 kDa) que promovem a hidrólise da ligação éster sn-2 de fosfolipídeos na interface bilipídica de micelas, vesículas e membranas, liberando lisofosfolipídeos e ácidos graxos através de um mecanismo dependente de cálcio. As PLA2s possuem uma vasta ação farmacológica e nem todas são relacionadas a sua atividade catalítica de maneira que a compreensão dos exatos mecanismos não foi totalmente elucidada. Essas toxinas podem ser classificadas como PLA2s e PLA2s homólogas, na qual a forma homóloga não possui atividade catalítica mas apresenta capacidade miotóxica acentuada e sua atividade está relacionada com seu estado oligomérico em dímero. A proteína BthTX-II é a segunda proteína mais abundante do veneno de Bothrops jararacussu e é uma PLA2s com atividade catalítica muito reduzida ou inexistente e alta atividade miotóxica. Recentemente, BthTX-II foi apontada como uma PLA2s semelhante às PLA2s homólogas, já que a região importante para a catálise é desordenada e apresenta estrutura dimérica. Portanto, o objetivo desta Monografia é o estudo oligomérico da BthTX-II em solução através das técnicas de Fluorescência e DLS para auxiliar nos estudos de compostos que venham a complementar o soro antiofídico e reduzir o efeito mionecrótico comum dos... | |
| dc.language | por | |
| dc.publisher | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | |
| dc.subject | Bothrops | |
| dc.subject | Fosfolipases | |
| dc.subject | Jararaca (Cobra) | |
| dc.subject | Venenos - Analise | |
| dc.title | Estudos estruturais da toxina BTHTX-II do veneno de Bothrops jararacussu | |
| dc.type | Otro | |
