| dc.creator | Oliveira, Cláudia Siqueira de | |
| dc.creator | Calderon, Leonardo de Azevedo | |
| dc.date | 2017-07-12T18:02:36Z | |
| dc.date | 2017-07-12T18:02:36Z | |
| dc.date | 2015 | |
| dc.date.accessioned | 2023-10-12T13:42:16Z | |
| dc.date.available | 2023-10-12T13:42:16Z | |
| dc.identifier | OLIVEIRA, Cláudia Siqueira de. Caracterização bioquímica e funcional de lectinas Tipo C de venenos de serpentes do gênero Bothrops. 2015. 70 f. Dissertação (Mestrado) - Programa de Pós - Graduação em Biologia Experimental, Fundação Universidade Federal de Rondônia, Porto Velho, RO. | |
| dc.identifier | http://www.ri.unir.br/jspui/handle/123456789/1701 | |
| dc.identifier.uri | https://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/9197666 | |
| dc.description | Dissertação de mestrado apresentada ao
Programa de Pós Graduação em Biologia
Experimental – PGBIOEXP da Universidade
Federal de Rondônia - UNIR como requisito
para a obtenção do título de Mestre em
Biologia Experimental.
Orientador: Dr. Leonardo de A. Calderon | |
| dc.description | As lectinas de venenos ofídicos pertencem a um grupo de proteínas não
enzimáticas, de origem não imunológica, com capacidade de aglutinar células,
interagindo de maneira reversível e não-covalente com polissacarídeos,
glicoconjugados livres ou ligados à superfícies celulares. O presente estudo teve
como objetivo caracterizar lectinas tipo C de venenos de serpentes do gênero
Bothrops e compará-las quanto aos seus aspectos físico-químicos e biológicos. O
trabalho foi realizado em etapas: (1) seleção de amostras, (2) isolamento e
caracterização bioquímica, (3) caracterização estrutural e (4) caracterização
funcional. Para a seleção, utilizou-se um lote com diferentes espécies botrópicos,
selecionando-se aquelas que se mostraram ativas quanto à atividade
hemaglutinante e foram inibidas por lactose. Os venenos selecionados foram
submetidos a cromatografia de afinidade em coluna de agarose-lactose. Nas
condições experimentais, quatro apresentaram frações contendo lectina. Estas
frações foram posteriormente aplicadas em coluna de fase reversa (Discovery -
C18), para uma completa purificação, resultando em cinco lectinas isoladas: BaLec
- lectina de B. asper; BjL-lectina de B. jararaca; BjcuL - lectina de B. jararacussu, BlL
- lectina de B. leucurus e BmL – lectina de B. mattogrossensis. Essas proteínas
apresentaram perfis de migração semelhantes quando submetidos a SDS-PAGE,
sendo evidente seu caráter dimerico, unidos por pontes dissulfeto. A massa
molecular definida por espectrometria de massa também foi similar para todas as
lectinas isoladas. O sequenciamento N-terminal por degradação de Edman,
identificou os primeiros 26 resíduos de aminoácidos de BlL e os 54 de BaLec. O
alinhamento múltiplo evidenciou elevada identidade quando comparadas com
lectinas isoladas de outros venenos botrópicos. Todas as lectinas isoladas são
dependentes de íon Ca2+ e perdem atividade na presença de agentes redutores. No
contexto geral, considerando as informações experimentais obtidas, foram
purificadas cinco Lectinas tipo C, com afinidade por galactosídeos. Este é o primeiro
relato da sequência amino terminal da BlL, bem como a primeira descrição de lectina
tipo C isolada do veneno de B. asper e B. mattogrossensis. | |
| dc.format | application/pdf | |
| dc.subject | Lectinas tipo-C | |
| dc.subject | Gênero Bothrops | |
| dc.subject | Caracterização | |
| dc.title | Caracterização bioquímica e funcional de lectinas Tipo C de venenos de serpentes do gênero Bothrops | |
