Desenvolvimento de enzimas imobilizadas em suporte inorgânico e suas aplicações em síntese e resolução quiral

dc.contributorDomingues, Nelson Luís de Campos
dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/0366398884876006
dc.contributorMartins, Leonardo Ribeiro
dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/3256210873484670
dc.contributorJeller, Alex Haroldo
dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/0971665184192461
dc.creatorSaruwatari, Simony
dc.date2019-08-28T20:21:28Z
dc.date2019-08-28T20:21:28Z
dc.date2015-05-28
dc.date.accessioned2023-09-29T12:18:21Z
dc.date.available2023-09-29T12:18:21Z
dc.identifierSARUWATARI, Simony. Desenvolvimento de enzimas imobilizadas em suporte inorgânico e suas aplicações em síntese e resolução quiral. 2015. 40 f. Dissertação (Mestrado em Ciência e Tecnologia Ambiental) – Faculdade de Ciências Exatas e Tecnologia, Universidade Federal da Grande Dourados, Dourados, 2015.
dc.identifierhttp://repositorio.ufgd.edu.br/jspui/handle/prefix/1580
dc.identifier.urihttps://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/9100449
dc.descriptionThe classical thio-Michael reaction, involves the reaction of sulfur atom (nucleophile) with various electrophiles, which can be activated using Lewis acids. However, the use of these metals is harmful to the environment and sometimes they are toxic. An efficient alternative is the use of enzymes as biocatalysts, but one of the most important disadvantages in it process is theenzyme’s solubility in aqueous medium. To solve this problem, an alternative is the enzyme’s immobilization employing methods involving covalent linking using glutaraldehyde. In order to develop less expensive and more efficient supports for enzymes, we synthesized a inorganic suporte using MgCl2 and we immobilized lipase from porcine pancreasand chymosin on it. These immobilized enzymes wereinserted, firstly, in the enzymatic resolution of 3-phenyl-3-phenyltiopropanol using THF, hexane, 1,2- dichloroethane and DMSO as solvent. The results indicated that the chymosin immobilized on MgCl2 support showed to be promising for producing the respectively alcohol (61%) in THF. We also carried out the same reaction varying the catalyst amount (0.1 g, 0.15 g and 0.2 g of immobilized chymosin) using the same solvent. We observed that increasing on thecatalyst amount did not resulted in increase of yields on the other hand, this increasing on catalyst amount produced aslight decreasing on yields. In order to compare the literature data for the 3-phenyl-3-feniltiopropanolsynthesis we inserted the lipase from porcine pancreasimmobilized on MgCl2 support (Mg-LPP) as a biocatalyst in this reaction betweencinnamaldehyde and thiophenol (thio-Michael reaction). The data showed to us a decline in enzyme activity comparing to literature data for the free lipase from porcine pancreas(PPL). Although we had observed a decreasing on enzyme efficiency, we verified that reuse of enzyme was possible for three cycle at least without any loss of yield or biocatalyst mass. Finally, we also inserted LPP and Mg-LPP as biocatalyst in non-natural aminoacidssynthesis and we observed that the supported enzymeproduced an increasing in diastereomeric excess for the interest compound.
dc.descriptionA clássica reação de tio-Michael, envolve a reação do átomo de enxofre (nucleófilo) com diversos eletrófilos, os quais podem ser ativados utilizando-se os ácidos de Lewis. Entretanto, a utilização destes é prejudicial ao meio ambiente, decorrente dos mesmos muitas vezes serem tóxicos. Uma alternativa eficiente é a utilização de enzimas como biocatalisadores, porém uma das mais importantes desvantagens é a sua solubilidade em meio aquoso. Uma alternativa é a imobilização empregando-se metodologias envolvendo a ligação covalente empregando o glutaraldeído. No sentido de desenvolver suportes menos dispendiosos e mais eficientes, a lipase de pâncreas suíno e a quimosina foramimobilizadas em suporte derivado de MgCl2.Essas enzimas imobilizadas foram inseridas na resolução enzimática do 3-fenil-3-feniltiopropanol em THF, Hexano, 1,2-dicloroetano e DMSO e os resultados indicaram que a quimosina imobilizada em suporte de MgCl2mostrou-se promissora para o referido álcool, produzindo 61% do composto de interesse em meio de THF. Realizaram-se também testes variando-se a quantidade catalisadora (0,1 g, 0,15 g e 0,2 g da quimosina imobilizada) em meio de THF. Observou-se que o aumento da quantidade de catalisador não confere no aumento nos rendimentos e muitas vezes contribui para a diminuição nos rendimentos. A fim de confrontar os dados da literatura para a síntese do 3-fenil-3-feniltiopropanol, foram realizados testes envolvendo a lipase de pâncreas suíno imobilizada em suporte de MgCl2 (Mg-LPP), para a reação entre o cinamaldeído e o tiofenol (reação de tio-Michael). Verificou-se um declínio na atividade da enzima comparando os dados da literatura para a lipase de pâncreas suíno livre (LPP). Pôde-se também comprovar que a reutilização da enzima é uma possibilidade, tendo em vista que foi realizada sua retirada do meio reacional sem perda de massa com ínfimos decréscimos da atividade. Também se inseriu a LPP e Mg-LPP na síntese de compostos precursores de aminoácidos não naturais, e pôde-se observar que o suporte confere ganhos nos excessos diastereoméricos para o composto obtido.
dc.languagepor
dc.publisherUniversidade Federal da Grande Dourados
dc.publisherBrasil
dc.publisherFaculdade de Ciências Exatas e Tecnologia
dc.publisherPrograma de pós-graduação em Ciências e Tecnologia Ambiental
dc.publisherUFGD
dc.rightsAcesso Aberto
dc.subjectLipase
dc.subjectQuimosina
dc.subjectBiocatálise
dc.subjectReação de Michael
dc.subjectChymosin
dc.subjectBiocatalysis
dc.subjectMichael reaction
dc.subjectCNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA
dc.titleDesenvolvimento de enzimas imobilizadas em suporte inorgânico e suas aplicações em síntese e resolução quiral
dc.typeDissertação


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