Analysis of toxoplasma gondii proteins after Triton X-114 solubilization and hidropholic chromotograhy

dc.creatorDe Simone, Salvatore
dc.creatorGuedes, Helena C. B.
dc.creatorBendet, Izidro
dc.date2020-08-30T17:32:22Z
dc.date2020-08-30T17:32:22Z
dc.date1988
dc.date.accessioned2023-09-26T21:32:26Z
dc.date.available2023-09-26T21:32:26Z
dc.identifierDE SIMONE, Salvatore; GUEDES, Helena C. B.; BENDET, Izidro. Analysis of toxoplasma gondii proteins after Triton X-114 solubilization and hidropholic chromotograhy. Memórias do Instituto Oswaldo Cruz, Rio de Janeiro, v. 83, n. 4, p. 513-517, out./dez. 1988.
dc.identifier0074-0276
dc.identifierhttps://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/43068
dc.identifier10.1590/S0074-02761988000400019
dc.identifier1678-8060
dc.identifier.urihttps://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/8872749
dc.descriptionA distribuição das proteínas superficiais de Toxoplasma gondii radiodinadas, foram estudadas usando a técnica de separação de fases e a capacidade de ligação em coluna de fenil-Sepharose. Oito polipeptídeos com peso molecular entre 22 e 180.000 distribuíram-se exclusivamente na fase rica em detergente enquanto seis polipeptídeos com PM entre 15.00 e 76.000 distribuíram-se exclusivamente na fase pobre em detergente. Dois polipeptídeos com 15.00 e 70.000 distribuem-se em ambas as fases. Todos os polipeptídeos presentes na fase rica em detergente foram retidos por coluna de fenil-Sepharose e isolados em dois picos de acordo com sua hidrofobicidade relativa. Dois polipeptídeos hidrofóbicos com PM 60.000 e 66.000 reconhecidos por soro humano, foram isolados pela associação das duas técnicas. Os nossos resultados mostram que as proteínas de superfície do T. gondii possuem diferentes graus de hidrofobicidade e que o emprego da cromatografia de interação hidrofóbica após extração com Triton X-114, pode ser um importante método de isolamento de proteínas de membrana.
dc.descriptionThe distribution of the surface proteins of toxoplasma gondii radiodinated were studied using the phase separation technique and ability of binding in the phenyl-Sepharose column. Eight polypeptides with Mr 22 to 180 distributed exclusively in the detergent rich-phase, while six polypeptides with mol. wt. 15,000 to 76,000 distributed exclusively in the detergent poor-phase. Twopolypeptides with 15,000 and 70,000 distributed on both phase. All the polypeptides present in the detergent rich-phase binding in the phenyl-Sepharose column, and can be isolated in two peak according with their relative hydrophobicities.two polypeptides hydrophobic with Mr 60 and 66 recognized by human serum were isolated by the association of the two technique. Our result showed that the surface proteins of t. gondii present different degrees of hydrophobicity and that the use of hydrophobic interaction chromatography after Triton X-114 extraction may be an important isolation method of membrane proteins.
dc.formatapplication/pdf
dc.languageeng
dc.publisherFundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz.
dc.rightsopen access
dc.subjectToxoplasma gondii
dc.subjectTriton X-114
dc.subjectProteínas de membrana
dc.subjectHidrofobicidades
dc.subjectCromatografia hidrofóbica
dc.subjectToxoplasma gondii
dc.subjectTriton X-114
dc.subjectHydrophobicities
dc.subjectMembrane proteins
dc.subjectHydrophobic chromatography
dc.titleAnalysis of toxoplasma gondii proteins after Triton X-114 solubilization and hidropholic chromotograhy
dc.typeArticle


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