Modo de ação do biolarvicida Lysinibacillus sphaericus: identificação do epitopo da toxina Binária no receptor Cqm1 e base molecular da seletividade

Mode of action of biolarvicide Lysinibacillus sphaericus: identification of the epitope of the CQM1 Binary toxin receptor and molecular basis of selectivity

dc.contributorSilva Filha, Maria Helena Neves Lobo
dc.contributorMelo Neto, Osvaldo Pompílio de
dc.contributorLeal, Nilma Cintra
dc.contributorGenta, Fernando Ariel
dc.contributorDhalia, Rafael
dc.contributorLins Neto, Roberto Dias
dc.contributorSilva Filha, Maria Helena Neves Lobo
dc.creatorFerreira, Lígia Maria
dc.date2015-06-08T13:58:12Z
dc.date2015-06-08T13:58:12Z
dc.date2014
dc.date.accessioned2023-09-26T20:46:22Z
dc.date.available2023-09-26T20:46:22Z
dc.identifierFerreira, Lígia Maria. Modo de ação do biolarvicida Lysinibacillus sphaericus: identificação do epitopo da toxina Binária no receptor Cqm1 e base molecular da seletividade. 2014. 161 f. Tese (Saúde Pública) - Centro de Pesquisas Aggeu Magalhães, Recife, 2014.
dc.identifierhttps://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/10665
dc.identifier.urihttps://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/8863611
dc.descriptionA toxina Binária (Bin) é o principal fator tóxico da bactéria entomopatógena Lysinibacillus sphaericus e sua ação em Culex quinquefasciatus depende da ligação com receptores no intestino das larvas. Os receptores são as a-glicosidases Cqm1, localizadas no epitélio, ligadas por uma âncora de glicosil-fosfatidilinositol. Larvas de Aedes aegypti são refratárias à toxina, pois, não apresentam receptores funcionais, apesar de apresentarem um gene que codifica a proteína Aam1, com alta similaridade à Cqm1. Devido às lacunas a respeito do espectro de ação da toxina Bin, o objetivo deste estudo foi identificar epitopos de ligação da toxina no receptor Cqm1 e determinar a base molecular da sua ação para estas espécies de vetores. Os resultados obtidos a partir da análise comparativa das proteínas Cqm1 e Aam1 levaram à identificação de um epitopo da toxina Bin no receptor Cqm1, situado uma alça na região N-terminal S129-A312. Este epitopo é composto pelos aminoácidos 155PATGGG160, não conservados em Aam1 (158AETGKL163), e os resíduos 159GG160 são críticos para a ligação com a Bin. A análise da proteína ortóloga Aam1 demonstrou que esta é expressa em larvas de Ae. aegypti, semelhante à Cqm1, porém ela não é capaz de ligar-se à toxina Bin. Uma diferença marcante da proteína Aam1 é sua glicosilação, entretanto, a remoção de carboidratos da proteína não afetou o padrão de ligação à toxina Bin. A análise da Cqm1 mostrou que os glicanos não são necessários para a interação com a toxina Bin e que possivelmente esta proteína não parece ser glicosilada. O estudo mostrou que um pequeno segmento de resíduos da região da proteína Cqm1, com baixa conservação em Aam1, é crítica para a ligação da toxina Bin e sugere que esta poderia ser a causa da refratariedade das larvas de Ae. aegypti. Os resultados deste estudo são relevantes para elucidar a base molecular do modo de ação de L. sphaericus e abrem perspectivas para a busca de outros determinantes moleculares envolvidos neste processo
dc.formatapplication/pdf
dc.languagepor
dc.publisherCentro de Pesquisas Aggeu Magalhães
dc.rightsopen access
dc.subjectControle biológico de vetores
dc.subjectToxinas bacterianas/toxicidade
dc.subjectCulex
dc.subjectReceptores de superfície celular
dc.subjectResistência a inseticidas
dc.titleModo de ação do biolarvicida Lysinibacillus sphaericus: identificação do epitopo da toxina Binária no receptor Cqm1 e base molecular da seletividade
dc.titleMode of action of biolarvicide Lysinibacillus sphaericus: identification of the epitope of the CQM1 Binary toxin receptor and molecular basis of selectivity
dc.typeThesis


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