Differential Effect of Solution Conditions on the Conformation of the Actinoporins Sticholysin II and Equinatoxin II

dc.contributorUniversidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)
dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.creatorFauth, Edson V.f.
dc.creatorCilli, Eduardo M.
dc.creatorLigabue-braun, Rodrigo
dc.creatorVerli, Hugo
dc.date2015-02-02T12:39:37Z
dc.date2015-02-02T12:39:37Z
dc.date2014-12-01
dc.date.accessioned2023-09-09T10:33:17Z
dc.date.available2023-09-09T10:33:17Z
dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1590/0001-3765201420140270
dc.identifierAnais da Academia Brasileira de Ciências. Academia Brasileira de Ciências, v. 86, n. 4, p. 1949-1962, 2014.
dc.identifier0001-3765
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/114538
dc.identifier10.1590/0001-3765201420140270
dc.identifierS0001-37652014000401949
dc.identifierS0001-37652014000401949.pdf
dc.identifier0000-0002-4767-0904
dc.identifier.urihttps://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/8764087
dc.descriptionActinoporins are a family of pore-forming proteins with hemolytic activity. The structural basis for such activity appears to depend on their correct folding. Such folding encompasses a phosphocholine binding site, a tryptophan-rich region and the activity-related N-terminus segment. Additionally, different solution conditions are known to be able to influence the pore formation by actinoporins, as for Sticholysin II (StnII) and Equinatoxin II (EqtxII). In this context, the current work intends to characterize the influence of distinct solution conditions in the conformational behavior of these proteins through molecular dynamics (MD) simulations. The obtained data offer structural insights into actinoporins dynamics in solution, characterizing its conformational behavior at the atomic level, in accordance with previous experimental data on StnII and EqtxII hemolytic activities.
dc.descriptionActinoporinas constituem uma família de proteínas formadoras de poros com atividade hemolítica. A base estrutural para tal atividade parece depender do seu enovelamento correto, especialmente em torno de algumas regiões funcionais, incluindo um sítio de ligação a fosfocolina, uma região rica em resíduos de triptofano e o amino-terminal. Adicionalmente, diferentes condições de solvatação são reconhecidamente capazes de influenciar a formação de poros por actinoporinas, como observado para Sticolisina II (StnII) e Equinatoxina (EqtxII). Neste contexto, o presente trabalho visa caracterizar a influência de diferentes soluções no comportamento conformacional dessas proteínas, por meio de simulações de dinâmica molecular. Os dados obtidos fornecem insights estruturais sobre a dinâmica das actinoporinas em solução, caracterizando seu comportamento conformacional em nível atômico, de acordo com dados experimentais previamente obtidos para as atividades hemolíticas de StnII e EqtxII.
dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
dc.descriptionCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
dc.descriptionUFRGS Centro de Biotecnologia
dc.descriptionUniversidade Estadual Paulista UNESP, Instituto de Química Departamento de Bioquímica e Tecnologia Química
dc.descriptionUniversidade Estadual Paulista UNESP, Instituto de Química Departamento de Bioquímica e Tecnologia Química
dc.format1949-1962
dc.languageeng
dc.publisherAcademia Brasileira de Ciências
dc.relationAnais da Academia Brasileira de Ciências
dc.relation0.956
dc.relation0,418
dc.rightsAcesso aberto
dc.sourceSciELO
dc.subjectActinoporinas
dc.subjectGROMACS
dc.subjectdinâmica molecular
dc.subjectproteínas formadoras de poros
dc.subjectActinoporins
dc.subjectGROMACS
dc.subjectMolecular dynamics
dc.subjectPore-forming proteins
dc.titleDifferential Effect of Solution Conditions on the Conformation of the Actinoporins Sticholysin II and Equinatoxin II
dc.typeArtigo


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