Análise estrutural e eletrônica de pequenos peptídeos de Alanina: um estudo de métodos in silico

Structural and electronic analysis of short alanine peptides: an in silico study

dc.contributorFulco, Umberto Laino
dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/9441305190617028
dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/9579151361576173
dc.contributorLima Neto, José Xavier de
dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/4087097955623085
dc.contributorBezerra, Katyanna Sales
dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/5246433025467179
dc.creatorMedeiros, Mabelle de Araújo
dc.date2023-01-11T16:09:52Z
dc.date2023-01-11T16:09:52Z
dc.date2022-12-13
dc.date.accessioned2023-09-04T13:41:21Z
dc.date.available2023-09-04T13:41:21Z
dc.identifierMEDEIROS, Mabelle de Araújo. Análise estrutural e eletrônica de pequenos peptídeos de Alanina: um estudo de métodos in silico. 2022. 62 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Biomedicina) - Centro de Biociências, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal, 2022.
dc.identifierhttps://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/50915
dc.identifier.urihttps://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/8602827
dc.descriptionAmino acids are the monomers of proteins and, for this reason, their geometry can influence the protein structure and therefore its function. Alanine is one of the most important amino acids, present in great quantities in proteins and being widely used in computational studies due to its characteristics, that include being the smallest chiral amino acid. For these reasons, we analyzed four structures formed exclusively by alanine, being composed of one, two, three and four residues (ALA1, ALA2, ALA3 and ALA4, respectively). These structures were subjected to DFT calculations using the M062X, B3LYP, B97D, WB97XD, BHandHLYP a PBE functionals, ab initio calculations using the hartree-fock (HF) and MP2 methods, with the 6-31+g(d) basis set for both DFT and ab initio calculations, and semi-empirical calculations, namely AM1 and PM3. Optimization of their geometry was performed in order to compare how increasing the chain influenced the structure of the alanine residues and what was the effect of each method on the parameters studied. We observed that internal geometry (bond length and angles) was almost not affected by the calculation method applied, whereas the number of the residues in the peptide chain can slightly change the description of the angles, with AM1 and MP2 showing the lowest bond angle deviations. The Mülliken charges were quite similar when comparing the computation methods and the four groups of peptide chain, albeit semiempirical outcomes provided slightly different atomic charges when compared to DFT, HF and MP2 ones. In the total energy, we observed that AM1, PM3 and HF calculations presenting the highest total energies, whereas B3LYP and WB97XD showed the lowest. Finally, the frontier molecular orbitals were the feature most affected by the choice of the computation method.
dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
dc.descriptionAminoácidos são os monômeros de proteínas e, por isso, sua geometria pode influenciar na estrutura e funcionamento proteicos. Alanina é um dos aminoácidos mais importantes, estando presente em grande quantidade nas proteínas e sendo bastante utilizado em estudos computacionais devido a suas características, que incluem ser o menor aminoácido quiral. Por estas razões, analisamos quatro estruturas formadas exclusivamente por alanina, sendo elas compostas por um, dois, três e quatro resíduos (ALA1, ALA2, ALA3 e ALA4, respectivamente). Estas estruturas foram submetidas a cálculos DFT, usando os funcionais M062X, B3LYP, B97D, WB97XD, BHandHLYP a PBE, ab initio, usando os métodos Hartree-Fock (HF) e MP2, com o conjunto de bases 6-31+g(d) para ambos os tipos de cálculo, e semi-empíricos, nomeadamente AM1 e PM3. Foi feita a otimização de sua geometria, a fim de comparar como o aumento da cadeia influenciou na estrutura dos resíduos de alanina e qual o efeito de cada método nos parâmetros estudados. Observamos que a geometria interna (comprimentos de ligação e ângulos) quase não foi afetada pelo método de cálculo aplicado, enquanto o número de resíduos na cadeia peptídica pode alterar ligeiramente a descrição dos ângulos, com AM1 e MP2 apresentando os menores desvios de ângulo de ligação. As cargas de Mülliken foram bastante semelhantes ao comparar os métodos de cálculo e os quatro grupos de cadeia peptídica, embora os resultados semi-empíricos tenham fornecido cargas atômicas ligeiramente diferentes quando comparadas com as de DFT, HF e MP2. Na energia total, observamos que os cálculos AM1, PM3 e HF apresentaram as maiores energias totais, enquanto B3LYP e WB97XD apresentaram os menores. Por fim, os orbitais moleculares de fronteira foram a característica mais afetada pela escolha do método de cálculo.
dc.formatapplication/pdf
dc.languagept_BR
dc.publisherUniversidade Federal do Rio Grande do Norte
dc.publisherBrasil
dc.publisherUFRN
dc.publisherBiomedicina
dc.publisherDepartamento de Biofísica e Farmacologia
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/
dc.rightsLOCKSS system has permission to collect, preserve, and serve this Archival Unit
dc.subjectAlanina
dc.subjectAlanine
dc.subjectMecânica Quântica
dc.subjectQuantum Mechanics
dc.subjectGeometria de aminoácidos
dc.subjectAmino acid geometry
dc.subjectSimulação computacional
dc.subjectComputational simulation
dc.subjectDFT
dc.subjectAb initio
dc.subjectSemi-empírico
dc.subjectSemi-empirical
dc.subjectCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOFISICA
dc.titleAnálise estrutural e eletrônica de pequenos peptídeos de Alanina: um estudo de métodos in silico
dc.titleStructural and electronic analysis of short alanine peptides: an in silico study
dc.typebachelorThesis


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