Studies on the pulmonary surface-active lipoprotein I. Isolation and chemical characterization of its constituents
Studies on the pulmonary surface-active lipoprotein I. Isolation and chemical characterization of its constituents
| dc.creator | Jiménez, José Miguel | |
| dc.date | 1969-07-01 | |
| dc.date.accessioned | 2023-08-03T18:19:07Z | |
| dc.date.available | 2023-08-03T18:19:07Z | |
| dc.identifier | https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/28244 | |
| dc.identifier | 10.15517/rev.biol.trop..v17i1.28244 | |
| dc.identifier.uri | https://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/7900262 | |
| dc.description | Studies on the pulmonary surface-active lipoprotein complex were carried out in order to establish. primarily, its biochemical characteristics.By means of differential centrifugation in salt gradients, surface-active lipoprotein complex was obtained from fresh human, guinea pig and bovine lung tissue.The three species of SA-lipoproteins proved remarkably similar in chemical composition, in accordanee with their homologous functions.After removal of lipids with an extraction technique developed by the author, the peptide of the cow lung SA-lipoprotein was subjected to an exhaustive characterization study. total nitrogen, lipids. 15.73 per cent 5.85 per cent carbohydrate, and no detectable The delipidized peptide contained approximately The sialic acid content of the delipidized peptide did not change after precipitation with trichloroacetic acid and perchlorie acid reagents, which suggests that earbohydrates form an integral part of the SA-peptide molecule and do not result from the presence of impurities.Amino acid analysis of SA-peptide revealed the presence of all the amino acids normally found in protein hydrolysates. In addition, two unusual amino acid constituents were found, allo-isoleucine and hydroxylysine. These relatively uncommon amino acid constituents ,may serve as useful markers for identifying the peptide moiety of SA-lipoprotein in future studies. position of SA-lipoprotein differs qualitatively and The amino acid com quantitatively from that of other well-known lipoproteins and of serum albumin as well.A low level of alkaline phosphatase activity was detected in SA-lipoprotein. No sueh enzymatie activity was found in the SA-peptide moiety. This biological activity may be charaeteristic of the SA-lipoprotein but eould also resutt from contamination with discrete lung alkaline phosphatase enzymes. | en-US |
| dc.description | Se llevaron a cabo estudios de la lipoproteína tensoactiva pulmonar con la finalidad de establecer, principalmente, sus características bioquímicas.Mediante la utilización de técnicas de centrifugación diferencial, en gradientes de concentración salina, el complej o lipoproteico temoactivo fue aislado de tejidos pulmonares frescos provenientes de cobayos, humano, y bovinos.Los análisis bioquímicos d e las tres especies de lipoproteínas estudiadas, demostraron que éstas son extremadamente similares en cuanto a su composición química, lo que está de acuerdo con sus funciones homólogas.La remoción total de los lípidos del complej o lipoproteico fue lograda mediante una nueva técnica desarrollada por el autor. El constituyente péptido de la lipoproteína tensoactiva pulmonar, libre de lípidos, fue sometido a intenso estudio de caracterización. Dicho estudio mostró que el péptido no posee lípidos y que está constituí do por 15.73 por ciento de nitrógeno total y aproximadamente 5.85 por ciento de carbohidratos. No se observó cambios en el contenido del ácido siálico del constituyente péptido cuando éste fue precipitado repetidas veces con reactivos de ácido tridoroacético o de ácido perdórico, esto sugiere que los carbohidratos forman parte integral de la molécula de la lipoproteína tensoactiva pulmonar y que su presencia no se debe a impurezas.El análisis de los amino ácidos del constituyente péptido de la lipoproteína reveló la presencia de todos los aminoácidos normalmente encontrados en hidrolizados proteicos. Además se encontraron dos constituyentes poco comunes: los amino ácidos alo-isoleucina e hidroxilisina. Este hallazgo es considerado de gran utilidad, ya que estos amino ácidos poco comunes podrían servir en el futuro como "marcadores" en la identificación del péptido in vivo. La composición en amino ácidos de la lipoproteína tensoactiva pulmonar ha mostrado diferencias, tanto cualitativas como cuantitativas, con respecto a la composición en amino ácidos de otras lipoproteínas, así como de la sera-albúmina.La lipoproteína tensoactiva pulmonar mostró un bajo nivel de actividad enzimática relacionada con la fosfatasa alcalina Dicha actividad biológica podría ser una característica del complejo lipoproteico pulmonar, pero también podría atribuírse a la contaminación con enzimas fosfatásicas presentes en el tejido pulmonar.El constituyente péptico no mostró ninguna actividad biológica. | es-ES |
| dc.format | application/pdf | |
| dc.language | eng | |
| dc.publisher | Universidad de Costa Rica | en-US |
| dc.relation | https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/rbt/article/view/28244/28331 | |
| dc.rights | Derechos de autor 1969 Revista de Biología Tropical | es-ES |
| dc.source | Revista de Biología Tropical; Vol. 17 No. 1 (1969): Volume 17 - Regular number 1 - July 1969; 125–145 | en-US |
| dc.source | Revista de Biología Tropical; Vol. 17 Núm. 1 (1969): Volumen 17 - Número regular 1 - Julio 1969; 125–145 | es-ES |
| dc.source | Revista Biología Tropical; Vol. 17 N.º 1 (1969): Volumen 17 - Número regular 1 - Julio 1969; 125–145 | pt-PT |
| dc.source | 2215-2075 | |
| dc.source | 0034-7744 | |
| dc.source | 10.15517/rbt.v17i1 | |
| dc.title | Studies on the pulmonary surface-active lipoprotein I. Isolation and chemical characterization of its constituents | en-US |
| dc.title | Studies on the pulmonary surface-active lipoprotein I. Isolation and chemical characterization of its constituents | es-ES |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/article | |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | |
| dc.type | Article | en-US |