dc.contributorCLAUDIO FRAUSTO REYES
dc.creatorCIRILO MEDINA GUTIERREZ
dc.date2003-12
dc.date.accessioned2023-07-21T15:15:21Z
dc.date.available2023-07-21T15:15:21Z
dc.identifierhttp://cio.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1002/871
dc.identifier.urihttps://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/7725644
dc.description"Se ensambló un sistema Raman dispersivo que trabaja con distintas fuentes láser (632.8, 514.5 y 488 nm) en la región visible del espectro electromagnético. A este sistema se acopló un microscopio para obtener un sistema micro-Raman. Se usó un filtro de interferencia para eliminar las frecuencias plasma del láser, y un filtro holográfico que es transparente a longitudes de onda diferentes a la del láser. Para el estudio del cristalino de cerdo normal de la raza yorkshire, se usó un sistema Raman Renishaw (modelo 1000 B) en el cercano infrarrojo (NIR), que usa una longitud de onda de 830 nm. Se estudió la influencia de las proteínas y de los aminoácidos aromáticos sobre el índice de refracción del cristalino. Para esto, se realizaron mediciones de los espectros Raman a lo largo de los ejes visual y ecuatorial de una rodaja de 500 µm del cristalino, en intervalos de 105 µm. Alrededor de cada punto se midió al menos 5 espectros, los cuales fueron promediados. El número total de espectros promedio en el eje visual fueron 48 (n=242) y en el eje ecuatorial 58 (n=291). Las intensidades se midieron trazando una línea base entre dos puntos mínimos de un pico Raman y una vertical desde el punto máximo hasta cruzar con esta línea base. Las intensidades de los picos de las proteínas y de los aminoácidos se graficaron con respecto a los ejes visual y ecuatorial. Se encontró que, a lo largo del eje ecuatorial, los aminoácidos están más concentrados en el núcleo del cristalino, mientras que a lo largo del eje visual se incrementan considerablemente. Por otro lado, las proteínas tienen un comportamiento similar a los aminoácidos. En este trabajo no se estudiaron proteínas específicas sino que se analizaron vibraciones de enlaces atómicos, relacionados con ciertos grupos de proteínas. En el caso de los aminoácidos se analizaron la tirosina, triptófano y fenilalanina."
dc.formatapplication/pdf
dc.languagespa
dc.relationcitation:Medina Gutiérrez, (2003). "Caracterización de Muestras Biomédicas por Espectroscopia Raman". Tesis de Doctorado en Ciencias (Óptica). Centro de Investigaciones en Óptica, A.C., Unidad Aguascalientes. Ags. 116 pp.
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/Autor/Espectroscopía Raman
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/Autor/Microscopía Raman
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/Autor/Biofotónica
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/Autor/Análisis discriminante lineal
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/Autor/Proteínas
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/Autor/Aminoácidos
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/Autor/Caracterización óptica
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/cti/1
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/cti/22
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/cti/2209
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/cti/2209
dc.titleCARACTERIZACIÓN DE MUESTRAS BIOMÉDICAS POR ESPECTROSCOPÍA RAMAN
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesis
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.coverageAguascalientes, Ags.
dc.audiencegeneralPublic


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