dc.contributorGesser, Jose Carlos
dc.contributorUniversidade Federal de Santa Catarina
dc.creatorAmaral, Fabiana Mortimer
dc.date2016-01-09T03:24:42Z
dc.date2016-01-09T03:24:42Z
dc.date1999
dc.identifier149212
dc.identifierhttps://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/158215
dc.descriptionDissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas.
dc.descriptionO poder catalítico que as enzimas apresentam, tem chamado a atenção dos cientistas, no sentido de buscar explicações mecanísticas para a ação enzimática. Devido a grande complexidade estrutural destas biomoléculas, surge a necessidade de criar modelos mais simples, para que através destes possamos compreender os fatores responsáveis pelo poder catalítico destas macromoléculas. Neste trabalho, monoamidas derivadas dos anidridos 1,8-naftálicos substituídos na posição 4 foram sintetizadas e caracterizadas, posteriormente estudou-se hidrólises intramolecular destas monoamidas como modelo de catálise enzimática e o efeito do grupo substituinte na velocidade das reações. Os estudos cinéticos propõem que as reações de hidrólise das amidas ocorrem intramolecularmente com a participação do grupamento carboxílico na sua forma não dissociada. O efeito do substituinte 4-cloro e 4-bromo nas reações de hidrólise das amidas, parece não causar grandes mudanças na velocidade de reação e no mecanismo reacional proposto quando comparados a respectiva amida não substituída.Verificou-se que os derivados 4-nitro e 4-amino do anidrido naftálico 1,8 naftálico, causam mudanças extremas na reatividade e na estabilidade destes sistemas, resultando em dificuldades na síntese e caracterização, ou ainda nos estudos cinéticos de reações.
dc.formatx, 95f.| il., grafs. +anexos
dc.formatapplication/pdf
dc.languagepor
dc.subjectHidrolise
dc.subjectCatalise
dc.subjectCatalisadores
dc.subjectEnzimas
dc.subjectTeses
dc.titleHidrolise intramolecular de amidas como modelo de catalise enzimatica
dc.typeDissertação (Mestrado)


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