La modificación post‐traduccional de proteínas por la conjugación de SUMO (del inglés, Small Ubiquitin­related Modifier) está involucrada en diversas funciones biológicas tales como regulación de la transcripción, localización sub‐celular, respuesta a estrés, reparación del daño al DNA y remodelado de la cromatina. En el presente trabajo, mostramos que la proteína rica en serinas y argininas (SR), SF2/ASF, un factor involucrado en la regulación del splicing y otros procesos relacionados con el metabolismo del ARN, es un regulador de la vía de SUMOilación. Su sobre‐expresión estimula, mientras que la disminución de su expresión inhibe la conjugación de SUMO. SF2/ASF actúa en dos niveles en la cascada de SUMOilación. Primero, interacciona con Ubc9 y aumenta la SUMOilación de sustratos específicos, funcionando como una E3 ligasa de la vía de SUMO. Por otro lado, SF2/ASF interacciona con la conocida E3 ligasa de SUMO, PIAS1, regulando su función en los patrones globales de SUMOilación. Todos estos efectos dependen de la presencia del motivo de reconocimiento al ARN 2 (RRM2) de SF2/ASF. Más aún, SF2/ASF juega un papel importante en la SUMOilación estimulada por el estrés térmico. Estos resultados agregan un nuevo componente a la vía de SUMOilación y también un nuevo rol a la proteína SR multifuncional SF2/ASF.