El Potato virus X (PVX) es un virus de plantas perteneciente al género Potexvirus. Su genoma está compuesto por una única molécula de ARN que codifica una replicasa viral, tres proteínas de movimiento (MPs: TGBp1, TGBp2 y TGBp3) y la proteína de la cápside (CP). La proteína TGBp1 es una proteína multifuncional requerida para el movimiento viral célula a célula en la planta hospedera. Se ha demostrado que esta MP es fosforilada en los residuos T193 y T214 por una quinasa tipo CK2. Diferentes líneas de investigación sugieren que la fosforilación de las proteínas virales puede regular la replicación y el movimiento viral. El objetivo de este trabajo fue estudiar el rol de la fosforilación en la regulación funcional de la proteína de movimiento TGBp1 de PVX y en su interacción con la proteína de plantas remorina (REM). Para ello se construyeron por mutagénesis dirigida versiones de TGBp1 no fosforilables (T193A y T214A) y otras que simulan la fosforilación (T193D y T214D). En ensayos de transcomplementación de la movilización célula a célula de un virus defectivo para dicha función, se demostró que las modificaciones en ambas treoninas resultan perjudiciales en la complementación del movimiento viral. Se determinó que la fosforilación de TGBp1 en la T193 regula la estabilidad de esta proteína viral por medio de un mecanismo que involucra la presencia de una secuencia de degradación tipo PEST en el extremo C-terminal de dicha proteína. A través de la combinación de estudios que involucran el análisis comparativo in silico de varias TGBp1s de virus de los géneros Alpha y Betaflexiviridae y de estudios por mutagénesis dirigida, se determinó que la T193 y la secuencia PEST C-terminal se encuentran conservadas en todas las TGBp1s analizadas, sugiriendo que la fosforilación en la T193 de estas MPs sería un mecanismo regulatorio de la estabilidad de dichas proteínas. Por otra parte, el análisis funcional de las fosfomutantes T193 y T214 de TGBp1 determinó que la fosforilación en dichos residuos afecta negativamente la actividad supresora del PTGS de TGBp1. Los ensayos de interacción entre TGBp1 de PVX y la proteína REM determinaron que tanto el dominio N- como el C-terminal de TGBp1 son necesarios para la interacción y que la misma no es regulada por fosforilación en los residuos T193 y T214 de TGBp1. Por otro lado, este trabajo presenta las primeras evidencias que la interacción entre distintas proteínas TGBp1s y REM se encontraría conservada entre los virus que utilizan estrategias de movilización del tipo Triple Bloque de Genes (TGB). Los análisis realizados para determinar el efecto biológico de REM sobre la TGBp1 de PVX demostraron que la proteína REM no interfiere en la actividad del PTGS de esta proteína viral. Finalmente estudios de localización subcelular determinaron que la localización subcelular de TGBp1 es influenciada por la presencia de las otras proteínas virales y que a su vez varía según si la proteína se encuentra fusionada en su extremo N- o C- terminal a GFP.