Estudio de las interacciones entre fosfolípidos y proteínas integrales de membrana. Efectos sobre la actividad enzimática de una ATPasa transportadora de Ca2+
Study of the interactions between phospholipids and integral membrane proteins. Effects on the enzymatic activity of a Ca2+ transport ATPase
| dc.contributor | González Flecha, Francisco Luis | |
| dc.contributor | Levi, Valeria | |
| dc.creator | Dodes Traian, Martín Miguel | |
| dc.date | 2014 | |
| dc.date.accessioned | 2017-01-24T19:43:56Z | |
| dc.date.available | 2017-01-24T19:43:56Z | |
| dc.identifier | http://digital.bl.fcen.uba.ar/gsdl-282/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=tesis&d=Tesis_5491_DodesTraian | |
| dc.identifier | http://repositoriouba.sisbi.uba.ar/gsdl/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=aextesis&d=HASH6fb7f7136566a6e0667d08 | |
| dc.identifier.uri | http://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/74270 | |
| dc.description | Las membranas celulares son estructuras dinámicas complejas de composición bioquímica muy diversa. Las interacciones específicas lípidolípido y lípido-proteína pueden generar dominios estables o transientes de composición y función biológica diferenciales. En este trabajo, abordamos el estudio de la regulación de la actividad de una proteína integral de membrana, la bomba de calcio de membrana plasmática (PMCA) por anfifilos que integran el sistema en el cual se la reconstituye. En micelas de lípidos y detergente, pudimos verificar que la actividad depende de la proporción relativa de estas especies y postulamos un modelo que explica esta dependencia en base al intercambio de anfifilos a nivel del dominio transmembrana. El análisis realizado con diversos métodos espectroscópicos mostró que los cambios estructurales asociados a la activación por lípidos serían sutiles pero suficientes para transducir una señal de activación al dominio citoplasmático de PMCA. Utilizando espectroscopía de correlación de fluorescencia y la sonda fluorescente Laurdan observamos que la actividad depende además de la fluidez del entorno y del tamaño de las micelas. Para extender este estudio al entorno natural de las proteínas -la membrana celular- evaluamos diversas sondas fluorescentes y pudimos determinar que la sonda C-Laurdan permite estudiar por microscopía confocal la organización de membranas biológicas. | |
| dc.format | text; pdf | |
| dc.language | Español | |
| dc.publisher | Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires | |
| dc.subject | Química / Química Biológica | |
| dc.subject | Biología / Biología Molecular y Celular | |
| dc.subject | PMCA | |
| dc.subject | FOSFOLIPIDOS | |
| dc.subject | BIOMEMBRANAS | |
| dc.subject | PROTEINAS DE MEMBRANA | |
| dc.subject | MICROSCOPIA CONFOCAL | |
| dc.subject | C-LAURDAN | |
| dc.subject | REGULACION ACTIVIDAD ENZIMATICA | |
| dc.title | Estudio de las interacciones entre fosfolípidos y proteínas integrales de membrana. Efectos sobre la actividad enzimática de una ATPasa transportadora de Ca2+ | |
| dc.title | Study of the interactions between phospholipids and integral membrane proteins. Effects on the enzymatic activity of a Ca2+ transport ATPase | |
| dc.type | Tesis |