| dc.contributor | Nome Aguilera, Faruk José | |
| dc.contributor | Universidade Federal de Santa Catarina | |
| dc.creator | Orth, Elisa Souza | |
| dc.date | 2012-10-24T05:45:52Z | |
| dc.date | 2012-10-24T05:45:52Z | |
| dc.date | 2008 | |
| dc.date | 2008 | |
| dc.date.accessioned | 2017-04-03T20:50:59Z | |
| dc.date.available | 2017-04-03T20:50:59Z | |
| dc.identifier | 251887 | |
| dc.identifier | http://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/92100 | |
| dc.identifier.uri | http://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/709229 | |
| dc.description | Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Programa de Pós-Graduação em Química | |
| dc.description | As ribonucleases constituem enzimas que quebram o RNA eficientemente, mas sua forma de atuação ainda não é de consenso entre os pesquisadores. Neste trabalho estudou-se a reação de hidrólise do diéster de fosfato, BMIPP. Foi obtido um perfil de pH em forma de sino, indicando uma catálise bifuncional pela espécie reativa zwiteriônica. Sugere-se que o efeito catalítico observado para BMIPP (106) deve-se a uma catálise intramolecular básica do imidazol desprotonado sobre a água, simultânea a uma catálise intramolecular ácida do imidazol protonado, assistindo o grupo de saída. O efeito isotópico obtido e os parâmetros de ativação são consistentes com o mecanismo proposto. O diéster BMIPP forma como produtos o monóester correspondente (Me-IMPP) e o fenol (IMP) e, posteriormente, a hidrólise do monoéster Me-IMPP leva a um segundo equivalente do IMP. Através dos estudos de ESI-MS (MS) foi possível detectar todos os produtos da reação do BMIPP. Cálculos computacionais também foram realizados, e para a estrutura otimizada do estado de transição da reação do BMIPP com H2O, observou-se que a distância entre o oxigênio fenólico e o hidrogênio do imidazol protonado é característico de ligação de hidrogênio (1,7 Å), favorecendo uma catálise ácida intramolecular. Apesar do impedimento conformacional dos grupos metilas, BMIPP se mostrou um eficiente modelo bifuncional da ribonuclease. | |
| dc.format | 151 f.| il., grafs., tabs. | |
| dc.language | por | |
| dc.publisher | Florianópolis, SC | |
| dc.subject | Quimica | |
| dc.subject | Quimica organica | |
| dc.subject | Inibidores de fosfodiesterase | |
| dc.subject | Catalise | |
| dc.subject | Hidrolise | |
| dc.title | Catálise intramolecular bifuncional em um diéster de fosfato | |
| dc.type | Tesis | |
