Influence of state oxidation of cobalt ion in the stability electrodes modified with monolayers SAM-TOA-ANTA-Con+-HRP-NHis

dc.creatorMatheus Romero, Pedro Rafael
dc.creatorAbad, José María
dc.creatorFernández, Lenys
dc.creatorBelandria, Olga M.
dc.creatorFernández, Víctor M.
dc.date2008-10-21T23:36:47Z
dc.date2008-10-21T23:36:47Z
dc.date2008-10-21T23:36:47Z
dc.date.accessioned2022-11-16T20:16:42Z
dc.date.available2022-11-16T20:16:42Z
dc.identifierhttp://www.saber.ula.ve/handle/123456789/26069
dc.identifier.urihttps://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/5206451
dc.descriptionSe realizaron estudios con Microbalanza de Cristal de Cuarzo (QCM) para investigar la adsorción de la enzima HRP-NHis (peroxidasa de rábano), a la que se ha añadido una cola de seis histidinas en el extremo N-terminal. La QCM operó en flujo a una velocidad de 0,025 mL min-1 sobre un cristal cuyo electrodo de oro fue modificado con monocapas de SAM-TOA-ANTA-Co2+ y SAM-TOA-ANTA-Co3+, esta última obtenida a partir de la oxidación electroquímica de una monocapa SAM-TOA-ANTA-Co2+. Los resultados obtenidos sugieren que la unión de la HRP-NHis a la monocapa es muy similar para ambos estados de oxidación del ión cobalto; por el contrario, la desorción es dramáticamente diferente. Así, mientras que las uniones ligando-Co2+ son reversibles con lo cual la proteína anclada es fácilmente desplazable por moléculas de imidazol, este mismo tipo de complejo es inerte respecto al intercambio de ligandos en el estado de oxidación 3+ del ión cobalto.
dc.descriptionQuartz Crystal Microbalance (QCM) was used to investigate the adsorption of the HRP-NHis enzyme (horseradish peroxidase), which was modified by the addition of a tail of six histidine on its extreme N-terminal. The QCM operating at flow of 0.025 mL min-1 on a crystal whose gold electrode was modified with monolayers of SAM-TOA-ANTA-Co2+ and SAM-TOA-ANTA-Co3+. The oxidize form was obtained from the electrochemical oxidation of a monolayer of SAM-TOA-ANTA-Co2+. The results suggest that the HRP-NHis is attached to both monolayers in a similar way; on the contrary, the desortion of the attached protein is dramatically different. Thus, whereas the ligand-Co2+ bonds are reversible, which allows that the anchored protein is easily replaced by imidazol molecules. The 3+ oxidation state of the metal does not allow the interchange of protein by the imidazol molecules.
dc.description69-77
dc.descriptionprmatheus@hotmail.com
dc.formatapplication/pdf
dc.formatimage/jpeg
dc.languagees
dc.publisherVenezuela
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/ve/
dc.subjectMonocapas autoensambladas de tioles
dc.subjectEstado de oxidación ión cobalto
dc.subjectMicrobalanza de cristal de cuarzo
dc.subjectDepartamento de Química
dc.subjectFacultad de Ciencias
dc.subjectThiol self-assembled monolayers
dc.subjectState of oxidation ion cobalt
dc.subjectQuartz crystal microbalance
dc.subjectRevista Avances en Química
dc.subjectRevista Avances en Química: Artículos Científicos
dc.subjectQuímica
dc.subjectRevistas
dc.titleInfluencia del estado de oxidación del ión cobalto en la estabilidad de electrodos modificados con monocapas SAM-TOA-ANTA-Con+-HRP-NHis
dc.titleInfluence of state oxidation of cobalt ion in the stability electrodes modified with monolayers SAM-TOA-ANTA-Con+-HRP-NHis
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article
dc.typeDocumento a texto completo


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