dc.contributorRAMON PACHECO AGUILAR
dc.contributorGLORIA MARTINA YEPIZ PLASCENCIA
dc.creatorMARIA ELENA LUGO SANCHEZ
dc.date1993
dc.date.accessioned2022-10-12T19:43:12Z
dc.date.available2022-10-12T19:43:12Z
dc.identifierhttp://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/478
dc.identifier.urihttps://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/4120439
dc.descriptionLa Sardina es una pesquería abundante en México. Sin embargo, su uso es inadecuado, dedicándose el 75% de su captura a elaborar harina para consumo animal. Las prácticas de captura y su manejo poscaptura, promueven la actividad enzimática endógena reduciendo la funcionalidad del músculo, justificando así su uso comercial actual. Establecer la trascendencia tecnológica de estas enzimas es importante para producir alternativas de uso para el consumo humano directo. El objetivo del presente estudio fué caracterizar parcialmente la actividad proteolítica del fluído sarcoplásmico del músculo de sardina. Se determinó el efecto y estabilidad de la actividad enzimática al pH (2.5-9.5), temperatura (10-77ºC) y fuerza iónica (I=0.2-0.6), utilizando como sustrato proteínas miofibrilares extraídas del músculo de la misma especie. Se evaluó el efecto de EDTA, CuSO4, cisteína, iodoacetamida, TLCK y PMSF en la activación y/o inhibición enzimática, para determinar la naturaleza de las diferentes funciones enzimáticas en el extracto crudo. La actividad enzimática fué estable en el rango de pH de 5.5 a 7.5; temperatura de 10°C a 60ºC y fuerza iónica de 0.2 a 0.4. Los resultados sugirieron la presencia de proteinasas ligeramente alcalinas y alcalinas, estables al calor además de una enzima activa a pH ácido. Se detectó actividad: a) semejante a carboxipeptidasa A y B (pH 7.6), activada por CuSO4, TLCK y PMSF; b) semejante a quimotripsina (pH 8.5), inhibida por todos los compuestos excepto PMSF; c) catepsina C (pH 7.0), fuertemente inhibida por TLCK y d) catepsina D (pH 4.0), inhibida por EDTA y activada por CuSO4. No se detectó actividad de catepsinas A y B, colagenasas, ni semejante a tripsina.
dc.formatapplication/pdf
dc.languagespa
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/TECNOLOGIA DE ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL/CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/cti/2
dc.subjectinfo:eu-repo/classification/cti/23
dc.titleCARACTERIZACION PARCIAL DE LA ACTIVIDAD AUTOLITICA DEL MUSCULO DE SARDINA MONTERREY (Sardinops sagax caerulea).
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/masterThesis
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.audiencegeneralPublic


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