dc.contributorMachado, Angelo Henrique de Lira
dc.creatorSantos, Mismêble Fernandes dos
dc.date.accessioned2017-05-10T21:32:56Z
dc.date.accessioned2022-10-04T14:29:44Z
dc.date.available2017-05-10T21:32:56Z
dc.date.available2022-10-04T14:29:44Z
dc.date.created2017-05-10T21:32:56Z
dc.date.issued2017-05-09
dc.identifierSANTOS, Mismêble Fernandes dos. Isolamento e caracterização de colágeno a partir da biomassa residual de peixes (cartilagens de elasmobranchii). 2017. xix, 93 f., il. Dissertação (Mestrado em Tecnologias Química e Biológica)—Universidade de Brasília, Brasília, 2017.
dc.identifierhttp://repositorio.unb.br/handle/10482/23486
dc.identifier.urihttp://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/3855026
dc.description.abstractA biomassa residual de peixes é constituída basicamente por água, carboidratos, lipídeos e proteínas. A massa proteica está em maior quantidade, cuja composição total é representada por cerca de 30% de colágeno. Esta proteína apresenta propriedades físico-químicas e funcionais importantes que podem implicar em seu uso como matéria-prima nos processos de produção de biomateriais com aplicabilidade em diversas áreas. Isto explica o aproveitamento de cartilagens de elasmobrânquios (Elasmobranchii) como fonte de obtenção de colágeno. Neste estudo, o Colágeno Ácido Solúvel (ASC) foi isolado a partir das cartilagens de peixes elasmobrânquios oriundas de nadadeiras peitorais de arraia (Rajidae spp) e de vértebras da espinha dorsal de Cação-azul (Prionace glauca), designadas de amostras A e C, respectivamente. Após liofilização, obteve-se os rendimentos 1,40 ± 0,10% para A e 0,47 ± 0,28% para C. As amostras de ASC foram caracterizadas por meio de técnicas de UV-Vis, FTIR, TG/DTG, DSC, SDS-PAGE e Mapeamento peptídico. Ambas as amostras, as quais apresentaram elevados percentuais de proteínas, mostraram semelhanças nas bandas espectrais, nas curvas de decomposição térmica, nas massas moleculares, estimadas em 300 kD, e nas subunidades que eram compostas por cadeias α, β e γ, sugerindo o tipo I de colágeno. A temperatura de desnaturação (Td) 40 °C foi obtida para a amostra 2 de Arraia (A2). Estudos comparativos entre os dados obtidos e os apresentados na literatura de referência mostraram-se semelhantes, embora os rendimentos experimentais tenham ficado abaixo do esperado. Contudo, os resultados apontaram para repetitividade do método adotado e para o melhor aproveitamento desse material proteico de modo a minimizar os seus desperdícios e impactos ambientais.
dc.languagePortuguês
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dc.rightsAcesso Aberto
dc.titleIsolamento e caracterização de colágeno a partir da biomassa residual de peixes (cartilagens de elasmobranchii)
dc.typeTesis


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