dc.creatorBernal Bustos, Claudio Raúl
dc.creatorMorales Fonseca, Diana Milena
dc.creatorCuellar García, Laura María
dc.creatorJaramillo Arevalo, Sebastián
dc.date.accessioned2017-10-02T17:51:25Z
dc.date.accessioned2022-09-27T19:43:38Z
dc.date.available2017-10-02T17:51:25Z
dc.date.available2022-09-27T19:43:38Z
dc.date.created2017-10-02T17:51:25Z
dc.date.issued2017-04-25
dc.identifierAPA 7th - Bernal Bustos, C. R., Morales Fonseca, D. M., Cuellar García, L. M. Y Jaramillo Arevalo, S. (2017). Hidrólisis enzimática de almidón. Revista de Investigación, 10(1), 129-140. https://doi.org/10.29097/2011-639X.70
dc.identifier2011639X
dc.identifierhttps://doi.org/10.29097/2011-639X.70
dc.identifier.urihttp://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/3609898
dc.description.abstractEste artículo revisa los avances científicos que se han realizado respecto a la comprensión del fenómeno de hidrolisis parcial del almidón, empleando la enzima glucoamilasa de Aspergillus niger y teniendo en cuenta que esta enzima a nivel estructural tiene un doble dominio de unión (SBD, starch binding domain) que permite, por un lado, su inactivación, y, por el otro, argumentar teóricamente la actividad catalítica en un sustrato amiláceo. El interés de esta revisión, junto a las evidencias de un modelo empírico obtenido a partir de la experimentación y observación y luego del empleo de los datos experimentales en la hidrólisis parcial del almidón de quinua, es establecer los principales avances realizados alrededor del establecimiento de la cinética de la reacción enzima- amilosa en sustratos amiláceos. No obstante, es oportuno aclarar que en este artículo no se presenta lo correspondiente al proceso de inactivación enzimática, así como tampoco lo relacionado a la interacción molecular enzima-amilosa.
dc.languagees
dc.publisherEdiciones Universidad de América
dc.rightsAtribución – No comercial - Sin Derivar
dc.subjectAlmidón
dc.subjectHidrólisis enzimática
dc.subjectStarch
dc.subjectEnzymatic hydrolysis
dc.titleHidrólisis enzimática de almidón
dc.typeArticle


Este ítem pertenece a la siguiente institución