| dc.description.abstract | La mosca blanca, Bemisia tabaci (Hemiptera: Aleyrodidae)
es una de las plagas más destructivas e invasivas
en el mundo, ataca una gran cantidad de cultivos.
Se adapta fácilmente a plantas hospederas y a nuevas
regiones geográficas, lo que sugiere el desarrollo
de mecanismos de control a daños producidos por
factores estresantes. Las proteínas Hsp se expresan
en los organismos como mecanismo de defensa, actúan como chaperonas en el correcto ensamblaje de
las proteínas. En este estudio se realizó una caracterización
in silico de las proteínas Hsp70 y Hsp90 de B.
tabaci, secuencias obtenidas de NCBI. La determinación
de los perfiles de hidrofobicidad, polaridad, accesibilidad
y flexibilidad se obtuvieron con “ProScale”
de ExPASy, el perfil de antigenicidad con JaMBW.
La secuencia aminoacídica se analizó con GOR IV y
SOPMA y la composición de aminoácidos con ProtParam.
Para analizar el peso molecular, índice de
inestabilidad, índice alifático y gradiente hidropático,
con GRAVY. La estructura terciaria se obtuvo con
HHpred, y ESyPred3D. Para validar las estructuras
3D se utilizó Procheck, What_check y errat. Hsp70 y
Hsp90 de B. tabaci presentan valores bajos de hidrofobicidad
y altos de polaridad, flexibilidad y accesibilidad,
características que le permiten a las proteínas
extender su capacidad como chaperonas. La Hsp70
tiene una estructura secundaria compuesta por 41-
45% alfa hélices, 30-43% coil y menos del 6% en hoja
plegada y la Hsp90 por 52 y 53% hélices, 26-34% coil
y 6% hoja plegada. Las Hsp juegan un rol importante
en los insectos debido a su tamaño y corto ciclo de
vida, pues la temperatura influye en su distribución
y abundancia. | |
