dc.creatorStrack, Karen
dc.creatorMaté, Sabina María
dc.creatorHerlax, Vanesa Silvana
dc.date2016-12
dc.date2017-03-10T16:25:11Z
dc.identifierhttp://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/58999
dc.identifierhttp://revista.med.unlp.edu.ar/archivos/201612/investigacion/Strack.pdf
dc.identifierissn:0325-5611
dc.descriptionAlfa hemolisina (HlyA) pertenece a una familia de toxinas denominadas RTX (Repeat in toxins), y es uno de los factor de virulencia de las cepas uropatogénicas de E.coli. HlyA, al igual que muchas de las toxinas de esta familia, debe ser acilada en dos residuos internos de Lys en el interior de la bacteria antes de ser secretada al medio. Esta modificación postraduccional hace que la toxina pase de la forma inactiva (ProHlyA), sin acilar, a una proteína activa acilada (HlyA). En los últimos años hemos estudiados los efectos que produce esta toxina a los eritrocitos a concentraciones sublíticas. Hemos encontrado que induce un aumento bifásico de calcio, que produce la activación de calpaínas que degradan proteínas del citoesqueleto; siendo responsables de los cambios morfológicos que sufren los eritrocitos previos a la lisis. Además, HlyA activa esfingomielinasas endógenas, produciendo un aumento de ceramida en la membrana, hecho que cambia las propiedades físicas de la membrana. Por otro lado, estudios más detallados de los cambios morfológicos observados, demostraron que estos cambios son independientes del ingreso de calcio y que HlyA sufre un proceso de transformación de discocito a esferocito.
dc.descriptionFacultad de Ciencias Médicas
dc.formatapplication/pdf
dc.languagees
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/
dc.rightsCreative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.subjectCiencias Médicas
dc.subjectalfa hemolisina
dc.subjectEritrocitos
dc.subjectmicrovesículas
dc.subjecttoxina sin acilar
dc.titleLiberación de microvesículas de eritrocitos tratados con alfa hemolisina de <i>E. coli</i>
dc.typeArticulo
dc.typeComunicacion


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