dc.creatorPriolo de Lufrano, Nora Silvia
dc.creatorButtazzoni de Cozzarin, Marta Susana
dc.creatorCaffini, Néstor Oscar
dc.creatorNatalucci, Claudia Luisa
dc.date1986-01-01
dc.date.accessioned2019-05-28T11:13:32Z
dc.date.available2019-05-28T11:13:32Z
dc.identifierhttp://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/3686
dc.identifierRegistro completo
dc.identifier.urihttp://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/2860074
dc.descriptionA partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la proteasa no purificada a través de Sephadex G-75 permite separar tres fraccione,una de las cuales (peso molecular 15.000-20.000) retiene la actividad proteolítica: esta última se resuleve en al menos tres fracciones (solamente una de ellas activa) por intercambio iónico sobre DEAE-Sephacel con gradiente lineal de cloruro de sodio 0,2-0,8 M
dc.descriptionTrabajo presentado al Il Simposio Argentino y V Latinoaniericano de Farmacobotánica (La Piata, 1986).
dc.formatapplication/pdf
dc.format6 p.
dc.languageEspañol
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightsAttribution 4.0 International (BY 4.0)
dc.subjectFarmacología y Farmacia
dc.titleProteasas de Bromeliaceae: III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart.


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