StSBTC-3: una serín proteasa de Solanum tuberosum con actividad antiplaquetaria y fibrin(ogen) olítica
Autor
Pepe, Alfonso
Frey, María Eugenia
Muñoz, Fernando
Fernández, Belén
Daleo, Gustavo Raúl
Guevara, Gabriela
de la Cruz Leyva, María Concepción
González Cortés, Nicolás
González de la Cruz, José Ulises
Durán Mendoza, Temani
Perera García, Martha Alicia
Benítez Mandujano, Mario Alfredo
Resumen
Las serín proteasas están ampliamente distribuidas y pueden ser encontradas en todos los reinos. Se han propuesto serín proteasas de plantas como agentes anticoagulantes y antiplaquetarios. En el presente trabajo reportamos la actividad fibrinogenolítica y antiplaquetaria de una proteasa del tipo subtilisina de Solanum tuberosum (StSBTc-3), previamente identificada y purificada en nuestro laboratorio.
Los resultados obtenidos muestran que StSBTc-3 es capaz de degradar todas las cadenas del fibrinógeno y redisolver el coagulo de fibrina en forma dosis dependiente.
También se realizó una caracterización bioquímica de la proteasa en estudio. El pH óptimo para la actividad fibrinogenolítica fue 8 y la temperatura óptima fue de 37 C.
StSBTc-3 presentó un amplio rango de actividad en función del pH (5 a 12). En cuanto a la temperatura, presentó actividad entre 30 C 60 C. También se determinaron siete sitios de clivado de la cadena B de la insulina. Se realizaron ensayos para determinar la actividad antiplaquetaria. Estos muestran que StSBTc-3 es capaz de inhibir la agregación plaquetaria. StSBTc-3 no produce hemólisis a las concentraciones utilizadas.
Los resultados sugieren que StSBTc-3 puede ser evaluada para ser utilizada en el tratamiento de enfermedades cardiovasculares con desórdenes trombóticos.