dc.contributorLeite, Vitor Barbanti Pereira [UNESP]
dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.date.accessioned2017-08-29T13:34:01Z
dc.date.available2017-08-29T13:34:01Z
dc.date.created2017-08-29T13:34:01Z
dc.date.issued2017-07-06
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/151437
dc.identifier000891068
dc.identifier33004153068P9
dc.description.abstractAs interações eletrostáticas desempenham um papel crucial no enovelamento de proteínas. Além disso, essas interações entre resíduos carregados são fundamentais para a estabilidade proteica e para que as proteínas realizem suas funções biológicas. A distribuição de carga nessas macromoléculas é definida pelos tipos de resíduos que as compõem e pelas condições do ambiente a que elas estão sujeitas, como, por exemplo, concentração de sal e pH. Compreender como esses aspectos podem governar a estabilidade e o enovelamento de proteínas é de fundamental importância no desenvolvimento racional de aplicações biomédicas e biotecnológicas. No presente estudo, utilizou-se modelos computacionais simplificados visando investigar esses efeitos eletrostáticos nos processos de enovelamento, na estabilidade térmica e na presença e ausência de mutações do seguinte conjunto de proteínas: o domínio N-terminal da proteína ribossomal L9 (NTL9); a variante da proteína G (1PGB-QDD), a proteína Cold Shock A (CspA); e a proteína 5 do ácaro Blomia tropicalis (Blo t 5). A partir desses modelos computacionais, buscou-se avaliar os efeitos causados pelas mutações, pelo pH e pela concentração de sal na dinâmica e na estabilidade proteica. Os resultados obtidos via simulações foram comparados com dados experimentais e obtiveram uma excelente concordância, tendo em vista a simplicidade dos modelos utilizados. Além disso, os resultados computacionais permitiram obter uma enorme gama de informações sobre o enovelamento, as mudanças conformacionais e as mutações para essas proteínas em diferentes condições da solução.
dc.languageeng
dc.publisherUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.rightsAcesso aberto
dc.subjectEnovelamento de proteínas
dc.subjectMutações
dc.subjectDinâmica molecular
dc.subjectInterações eletrostáticas
dc.subjectpH
dc.titleEfeito das interações eletrostáticas e de pH no enovelamento e estabilidade de proteínas
dc.typeTesis


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