Las enzimas halófilas han ganado especial atención por su capacidad natural de resistir ambientes con baja actividad de agua, por lo que se ha propuesto que serían catalizadores robustos ideales para su uso en síntesis orgánica. En el presente trabajo se expresó una esterasa en Escherichia coli (EcBL21) a partir del plásmido pET28a y el gen lip C proveniente del arquea halófila Haloarcula marismortui (Hm), con el fin de realizar por primera vez un estudio en biocatálisis de esta enzima. La producción de la enzima recombinante de Hm (ERHm) se realizó en matraz y biorreactor obteniéndose una actividad específica de 29.52 y 36.12 U/mg sobre vinil butirato (VC4). La proteína fue purificada parcialmente con una columna HisTrap FFTM y con una columna Poly-prep con Octil Sefarosa alcanzando una actividad específica de 310.17 U/mg sobre VC4. Las fracciones correspondientes a ERHm se inmovilizaron y/o liofilizaron en diversos soportes para obtener un biocatalizador el cual se probó por primera vez en reacciones de síntesis (esterificación y alcohólisis) que incluyeron ácidos y alcoholes de diferentes largos de cadena así como solventes de carácter polar y no polar. De esta manera fue posible conocer el potencial uso de ERHm en biocatálisis con medios orgánicos