Se evaluó el comportamiento de la fracción proteica y lipídica, y los posibles cambios estructurales del músculo de sardina (Sardinella aurita V.), de un lote de sardinas en forma de tronquitos (sin cabeza, escamas, vísceras y cola), congelados y almacenados por 6 meses a –40° C. A las muestras se les realizó análisis de: solubilidad proteica en solución salina (SPS) y en SDS-2mercaptoetanol (SDS-M), perfil de ácidos grasos (AG), así como una evaluación del tejido muscular por microscopia electrónica (ME). La solubilidad proteica en solución salina mostró inestabilidad y progresiva pérdida de solubilidad durante la experiencia, presentando valores de 67,3% hasta 50,8%, manifestando una pérdida de proteína de 24%. Igual comportamiento se obtuvo con la solubilidad proteica en SDS-2mercaptoetanol, de 75,7% hasta 69,9% observándose una disminución progresiva hasta el final del almacenamiento, indicando una desnaturalización notable de las proteínas. No se presentó variabilidad en el perfil de ácidos grasos, de los cuales se destacaron C14: 0, C16: 0, C6: 1(n-7) y C22: 6(n-3), en mayor proporción los ácidos grasos saturados, seguido de los poliinsaturados. La microscopia electrónica, reveló una organización y buena definición de los diferentes componentes que conforman el tejido muscular de las muestras frescas, no así para las almacenadas, donde se observó un cambio en el ordenamiento de las miofibrillas, aumento del espacio intramuscular y evidencia de la ruptura del tejido conectivo.303 - 310BimestralTo evaluate the behavior of the protein and lipid fraction, as well as the possible structural changes of the sardine muscle (Sardinella aurita V.) from a group of round sardine carcasses (without head, scales, guts and tail) frozen and stored during 6 months at –40° C. The following sample analyses were perfomed: protein solubility in saline solution (SPS) and in SDS-2mercaptoetanol (SDS-M), fatty acid profile (AG), as well as an evaluation of the muscular tissue by electron microscopy technique (ME). The protein solubility in saline solution showed instability and progressive loss of solubility during the experiment, presenting values of 67.3% down to 50.8%, and showing a loss of 24% protein. Similar behavior was obtained with protein solubility in SDS-2mercaptoetanol, from 75.78% down to 69.98% with a progressive disminutions until the end of the storage time, indicating a remarkable denaturation of roteins. Variability in the fatty acid profile was not observed, of which C14:0, C16:0 stood out, C6:1(n-7) and C22:6(n-3), in greater proportion the saturated fatty acids, followed of the polyunsaturated ones. The electron microscopy technique revealed an organization and good definition of the different components that conform the muscular tissue of the fresh samples, but not for the stored ones, where a change in the ordering of myofibrils was observed together with an increase of the intramuscular space and evidence of the rupture of the connective tissue.