Caracterización de Aminopeptidasa N de Streptococcus Thermophilus TW43

Abstract

Se estudiaron las características bioquímicas y cinéticas de Aminopeptidasa N (PepN) de Streptococcus thermophilus TW43. La máxima actividad de la enzima fue determinada a pH 6,8 y 40ºC. El EDTA y la o-fenantrolina inhibieron fuertemente a PepN, en consecuencia se la consideró una metalopeptidasa. El imidazol inhibió parcialmente la actividad enzimática sugiriendo que la histidina es responsable de la unión del ión metálico en el sitio activo. Dentro de los cationes divalentes solo el Cu++ exhibió una leve inhibición, mientras que el Co++ aumentó la actividad enzimática aproximadamente cinco veces. La PepN se mantuvo activa bajo las condiciones de maduración sugiriendo que Streptococcus thermophilus TW43 puede contribuir al desarrollo del flavor en quesos a través de su función en la producción de aminoácidos libres.

Biochemical and kinetic characteristics of the general Aminopeptidase N (PepN) from Streptococcus thermophilus TW43 were studied. Maximal activity of the enzyme was determined at pH 6.8 and 40ºC. Pep N was strongly inhibited by EDTA and o-phenanthroline. Therefore, it was considered to be a metallopeptidase. Imidazole partially inhibited enzyme activity suggesting histidine is one of the amino acids related to metal binding in the active site. Among the bivalent cations only Cu++ exhibited slight inhibition while Co++ increased enzymatic activity nearly fivefold. PepN remained active under ripening condition (pH 5.0 and 15ºC) suggesting that Streptococcus thermophilus TW43 may contribute to flavor cheese development through its role in production of free amino acids.