| dc.creator | Valerio, Amanda Abdalla | |
| dc.date | 2002 | |
| dc.date | 2002-05-15T00:00:00Z | |
| dc.date | 2017-03-27T16:20:45Z | |
| dc.date | 2017-07-20T12:41:32Z | |
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| dc.date | 2017-07-20T12:41:32Z | |
| dc.date.accessioned | 2018-03-29T04:59:19Z | |
| dc.date.available | 2018-03-29T04:59:19Z | |
| dc.identifier | (Broch.) | |
| dc.identifier | VALERIO, Amanda Abdalla. Purificação e caracterização da fosfodiesterase do veneno de Bothrops alternatus (urutu). 2002. 96p. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Ciências Médicas, Campinas, SP. Disponível em: <http://libdigi.unicamp.br/document/?code=vtls000252420>. Acesso em: 27 mar. 2017. | |
| dc.identifier | http://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/312168 | |
| dc.identifier.uri | http://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/1353432 | |
| dc.description | Orientador: Stephen Hyslo | |
| dc.description | Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Ciências Médicas | |
| dc.description | Resumo: Peçonhas de serpentes contêm enzimas que quebram ligações fosfáticas (ATPases, 5'-nucleotidases, fosfatases e fosfodiesterases ou PDE) e que agem sobre ácidos nucléicos (PDE, DNase e RNase). Nesse trabalho, purificou-se e
caracterizou-se a PDE da peçonha de Bothrops alternatus. A PDE foi isolada da peçonha, usando-se uma combinação de cromatografias de gel filtração e troca iônica. Em SDS-PAGE, a enzima é constituída de uma única cadeia polipeptídica
com uma massa molecular de 105 kDa, a qual foi inalterada pela presença do ß- mercaptoetanol, indicando assim que a proteína não possui subunidades. A enzima foi reconhecida por anti-soro botrópico comercial, tanto no ELlSA como no
immunoblotting. A enzima purificada era desprovida de nucleotidase, fosfatase alcalina e atividade proteolítica. O pH ótimo da PDE foi de 7.5 a 9.5, com temperatura ótima de 60°C. Houve perda rápida de atividade, após 1 minuto a 70°C. O Kmda enzima foi de 2.69 mM. A atividade da PDE foi potencializada pelo cobalto e, em grau menor pelo cálcio, enquanto que o cobre, manganês, zinco, EDTA and ß-mercaptoetanol foram inibitórios. Esses resultados mostram que esta enzima é pertence à família de proteínas da PDE isoladas de outras peçonhas ofídicas | |
| dc.description | Abstract: A phosphodiesterase was purified from the venom of the snake Bothrops alternatus by a combination of gel filtration and ion exchange chromatographies. In SDS-PAGE, the enzyme gave a single band with a molecular mass of 105 kDa which was unaltered in the presence of ß -mercaptoethanol, indicating that the protein contained no subunits. There were no contaminating 5'-nucleotidase, alkaline phosphatase and protease activities. The enzyme was recognized by commercial bothropic antiserum and gave a single band in immunoblotting. The enzyme had a pH optimum in the range of 7.5-9.5 and the optimum temperature was 60°C, with activity being rapidly lost within 1 min at 70°C. The Kmof the enzyme was 2.69 mM. PDE activity was potentiated by cobalt and, to a lesser extent, by calcium, whereas copper, manganese, zinc, EDTA and ß-mercaptoethanol were inhibitory. These properties show that this enzyme is very similar to that isolated from other snake venoms.4 | |
| dc.description | Mestrado | |
| dc.description | Mestre em Farmacologia | |
| dc.format | 96p. : il. | |
| dc.format | application/pdf | |
| dc.language | Português | |
| dc.publisher | [s.n.] | |
| dc.subject | Enzimas | |
| dc.subject | Cobra venenosa - Veneno | |
| dc.subject | Veneno - Purificação | |
| dc.title | Purificação e caracterização da fosfodiesterase do veneno de Bothrops alternatus (urutu) | |
| dc.type | Tesis | |
