Analise das alterações da agregação molecular das fibras de colageno por FTIR

dc.creatorAngelo Junior, Pedro Francisco
dc.date2000
dc.date2000-02-08T00:00:00Z
dc.date2017-03-22T08:23:58Z
dc.date2017-07-19T13:01:28Z
dc.date2017-03-22T08:23:58Z
dc.date2017-07-19T13:01:28Z
dc.date.accessioned2018-03-29T04:40:42Z
dc.date.available2018-03-29T04:40:42Z
dc.identifier(Broch.)
dc.identifierANGELO JUNIOR, Pedro Francisco. Analise das alterações da agregação molecular das fibras de colageno por FTIR. 2000. 57f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, SP. Disponível em: <http://libdigi.unicamp.br/document/?code=vtls000205864>. Acesso em: 22 mar. 2017.
dc.identifierhttp://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/317034
dc.identifier.urihttp://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/1349234
dc.descriptionOrientador: Benedicto de Campos Vidal
dc.descriptionDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia
dc.descriptionResumo: A técnica espectrométrica de FTIR vem sendo amplamente utilizada como método diagnóstico devido a sua rapidez, sensibilidade e capacidade de analisar os biomateriais de modo não destrutivo. Este trabalho visa analisar a possibilidade de utilização desta técnica no estudo da agregação molecular das fibras de colágeno, bem como determinar a existência de algum indicador deste fenômeno, uma vez que a agregação desta fibras está relacionada a uma série de fenômenos fisiológicos como ossificação, inflamação e envelhecimento. Foram analisadas quatro tipos de amostras: tendão sem tratamento, tendão tratado com condroitin sulfato, tendão tratado com papaína e gelatina. Foi observado um aumento da intensidade da banda amida I (estiramento do grupo C=O) no espectro do tendão tratado com condroitin sulfato e uma diminuição da mesma nos espectros da gelatina e do tendão tratado com papaína em relação ao espectro sem tratamento. Estes resultados sugerem uma relação inversa entre a intensidade da banda amida I e o grau de agregação molecular das fibras de colágeno. Portanto, pode se afirmar que a técnica de FTIR é capaz de detectar alterações no estado de agregação molecular das fibras de colágeno e que a banda de amida I é o indicador deste fenômeno
dc.descriptionAbstract: The FTIR spectroscopy technique has been largely used as a diagnosis method because of its speed, sensivity anda capability to analyse the biomaterials in a non destructive way. This researchs aim is to analyse the possibility of using that technique to study collage fibers molecular agregation, as well as to determine the existence of something that indicates this phenomenon, since the collection is related to several physiological phenomenons as ossification, inflamation and aging. Four types of samples were analysed: non treated tendon, tendon treated with sulfate condroitin, tendon treated with papin and gelatin. It was noticed a rise in intensity of the amide I band (stretching C=O group) in the spectrum of the tendon treated with sulfate condroitin and it's reduction of the gelatin and the tendon treated with papain's spectrum im comparasion with the non treated spectrum. These results suggest an inverse relation between the low intensity of amide I band and the levei of collagen fibers molecular agregation. Therefore, it's possible to affirm that FTIR technique is able to detect alterations in the collagen fibers molecular agregation state and that the amide I band is the indicàtor for this phenomenon
dc.descriptionMestrado
dc.descriptionBiologia Celular
dc.descriptionMestre em Biologia Celular e Estrutural
dc.format57f. : il.
dc.formatapplication/pdf
dc.languagePortuguês
dc.publisher[s.n.]
dc.subjectColágeno
dc.subjectFourier, Espectroscopia de infravermelho por transformada de
dc.subjectTendões
dc.titleAnalise das alterações da agregação molecular das fibras de colageno por FTIR
dc.typeTesis


Este ítem pertenece a la siguiente institución